Πληροφορίες

Θερμοδυναμική σχηματισμού πεπτιδικών δεσμών

Θερμοδυναμική σχηματισμού πεπτιδικών δεσμών


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Ποιο από τα παρακάτω δείχνει τις σωστές αλλαγές στις θερμοδυναμικές ιδιότητες για μια χημική αντίδραση στην οποία τα αμινοξέα συνδέονται για να σχηματίσουν μια πρωτεΐνη;

Α) +ΔΗ, +ΔS, +ΔG
Β) +ΔΗ, -ΔS, -ΔG
Γ) +ΔΗ, -ΔS, +ΔG
Δ) -ΔΗ, -ΔS, +ΔG
Ε) -ΔΗ, +ΔS, +ΔG
Απάντηση: Γ

Γνωρίζω ότι η αφυδάτωση είναι ενδρογόνος (+ΔG).

Έχω δύο ερωτήσεις:

  1. Γιατί μειώνεται η εντροπία; Στην αρχή της αντίδρασης, έχουμε δύο αμινοξέα. Με την αφυδάτωση, έχουμε στο τέλος δύο μόρια: τα δύο αμινοξέα μαζί και το Η2Ω μόριο. Ίδιος αριθμός σωματιδίων πριν και μετά.

  2. Γιατί η αλλαγή της ενθαλπίας είναι θετική; Δημιουργήσατε έναν δεσμό μεταξύ των δύο αμινοξέων. Αυτό είναι εξώθερμο.


Η ενέργεια που χρησιμοποιείται για την κατάλυση της αντίδρασης πεπτιδυλ τρανσφεράσης προέρχεται από τη θραύση του δεσμού μεταξύ του εν λόγω αμινοξέος και του αμινοακυλο-tRNA στο οποίο είναι συνδεδεμένο. Οι δύο αντιδράσεις συνδέονται με το ριβόσωμα. Το ριβόσωμα μπορεί στη συνέχεια να μειώσει την εντροπία τοποθετώντας τα μόρια (συμπεριλαμβανομένου του νερού) στην ενεργό θέση όπως περιγράφεται εδώ.

Άρα έχουμε την αντίδρασή μας ΔG = ΔH - TΔS

Το ΔG σας είναι θετικό γιατί η αντίδρασή σας είναι ενεργονικός, και το ΔΗ είναι θετικό επειδή ο πεπτιδικός δεσμός είναι το σύστημα, και εσείς είστε απορρόφηση ενέργεια για να το σχηματίσει. Η εντροπία μειώνεται ως τέτοια (αφαίρεση ενέργειας = αφαίρεση θερμότητας από έξω από το σύστημα) και η πραγματική αντίδραση για το σχηματισμό ενός πεπτιδικού δεσμού είναι δυσμενής. Όπως αναφέρω παραπάνω, αυτή η δυσμενής αντίδραση συνδέεται με μια ευνοϊκή αντίδραση στην υδρόλυση ενός αμινοακυλο-tRNA για να γίνει δυνατή. Αυτό που ξέχασα να αναφέρω παραπάνω είναι ότι το ριβόσωμα το κάνει πιο ευνοϊκό επίσης μειώνοντας την εντροπία ενεργοποίησης για την αντίδραση, και αυτό περιγράφουν στο συνδεδεμένο περιοδικό.


Κύριες Μέθοδοι Σχηματισμού Πεπτιδικού Δεσμού

The Peptides: Analysis, Synthesis, Biology, Volume 1: Major Methods of Peptide Bond Formation παρέχει περιεκτικές και κρίσιμες ανασκοπήσεις σημαντικών εξελίξεων σε τρεις κύριους τομείς της έρευνας πεπτιδίων—ανάλυση, σύνθεση και βιολογία. Αυτό το βιβλίο συζητά τη φύση του πεπτιδικού δεσμού, τη σύζευξη μεταξύ υπολειμμάτων αμινοξέων και την κατάλυση αντιδράσεων ενεργού εστέρα. Ο σχηματισμός υδραζιδίων, οι αντιδράσεις καρβοδιϊμιδίων με αμίνες και η μέθοδος σύνθεσης πεπτιδίων μικτού ανυδρίτη ανθρακικού επίσης επεξεργάζονται. Αυτή η δημοσίευση καλύπτει επίσης τον έλεγχο της ρακεμοποίησης κατά τη σύνθεση πεπτιδίου, στρατηγικές για την ελαχιστοποίηση της ρακεμοποίησης κατά τη διάρκεια των σταδίων σχηματισμού αμιδίου και προσδιορισμούς για χειρόμορφη καθαρότητα. Αυτός ο τόμος είναι κατάλληλος για φοιτητές, ειδικούς και επιστήμονες από ένα ευρύ φάσμα επιστημονικών κλάδων που ασχολούνται με τα πεπτίδια.


ΙΣΤΟΡΙΚΟ

Τα συνθετικά πεπτίδια είναι πολύτιμα μοντέλα για τη μελέτη ενδομοριακών (αναδίπλωση πρωτεΐνης) καθώς και διαμοριακών (αναγνώριση πρωτεΐνης-πρωτεΐνης) αλληλεπιδράσεις. Αυτά τα πεπτιδικά μοντέλα έχουν το πλεονέκτημα ότι είναι μικρότερα από τις πρωτεΐνες και επομένως είναι πιο επιδεκτικά μελέτης με τεχνικές όπως η φασματοσκοπία πυρηνικού μαγνητικού συντονισμού. Ένα από τα πιο κοινά δευτερεύοντα δομικά μοτίβα στις πρωτεΐνες είναι η β-φουρκέτα. Το χαρακτηριστικό δομικό στοιχείο μιας β-φουρκέτας είναι η απότομη στροφή (δηλ. φουρκέτες) που οδηγεί στο σχηματισμό ενός αντιπαράλληλου β-φύλλου. Διάφορες αλληλεπιδράσεις, όπως ο δεσμός υδρογόνου, οι αλληλεπιδράσεις van der Waals, η δομή του διαλύτη και το υδρόφοβο αποτέλεσμα, συμβάλλουν στη σταθερότητα αυτού του τύπου δομικών στοιχείων. Πρόσφατες μελέτες έχουν εξετάσει τους βασικούς δομικούς παράγοντες που διέπουν τη θερμοδυναμική σταθερότητα των συνθετικών πεπτιδίων που περιέχουν μοτίβα β-φουρκέτας. Σε ξεχωριστές μελέτες, εξετάστηκε η δομή και η σταθερότητα ενός πεπτιδίου 16 υπολειμμάτων [1] και 24 υπολειμμάτων [2]. Ορισμένα αποτελέσματα από αυτές τις μελέτες παρουσιάζονται στα Σχ. 1 και 2 και Πίνακας Ι. Αυτό το πρόβλημα εστιάζει στο μικρότερο πεπτίδιο 16 υπολειμμάτων. Αφού αναλύσετε τα δεδομένα, απαντήστε στις ερωτήσεις 1-4 σχετικά με τις διάφορες αλληλεπιδράσεις που επηρεάζουν τη θερμοδυναμική σταθερότητα της β-φουρκέτας.


Επιδράσεις θερμοδυναμικής σταθερότητας της υδρόλυσης ενός πεπτιδικού δεσμού σε πρωτεϊνικούς αναστολείς πρωτεϊνασών σερίνης

Ο αναστολέας θρυψίνης σόγιας τύπου Kunitz (STI) και ο βασικός αναστολέας παγκρεατικής θρυψίνης (BPTI) χρησιμοποιήθηκαν ως πρωτεΐνες μοντέλου για τη μέτρηση των θερμοδυναμικών συνεπειών της υδρόλυσης απλού πεπτιδικού δεσμού. Για κάθε αναστολέα παρασκευάστηκε η μορφή που διασπάστηκε από την αντιδραστική θέση και, επιπλέον, κάθε αναστολέας διασπάστηκε επιλεκτικά σε ένα υπόλειμμα Met. Η επιλεκτική διάσπαση γενικά οδήγησε σε μείωση της τιμής T(den) από 7 K σε 75 K. Για STI που διασπάστηκε στο Met84 παρατηρήθηκε μια ελαφρά σταθεροποίηση (αύξηση του T(den) κατά 1,0 K). Όσον αφορά το deltaG(den), η διαφορά μεταξύ του πιο ακραίου φαινομένου διάσπασης ήταν 11,44 kcal/mole, πολύ μεγαλύτερη από ό,τι προέκυψε από τα θεωρητικά αποτελέσματα των σταυροδεσμών. Διαπιστώθηκε ότι η υδρόλυση ενός απλού πεπτιδικού δεσμού επηρεάζει όχι μόνο την εντροπία, αλλά και τις παραμέτρους της ενθαλπίας και της θερμοχωρητικότητας. Επιπλέον, το πρόσημο της αλλαγής είναι αντίθετο για δύο αναστολείς: αύξηση deltaH(den) και deltaS(den) και για τις δύο διασπασμένες μορφές STI, ενώ μειώνονται για δύο χαραγμένες μορφές BPTI. Για να κατανοηθούν τα αποτελέσματα σταθερότητας, εφαρμόστηκε μια ανάλυση θερμοδυναμικού κύκλου με βάση τη σύγκριση των σταθεροτήτων της άθικτης και της διασπασμένης πρωτεΐνης με τις ισορροπίες υδρόλυσης πεπτιδικού δεσμού σε φυσική και μετουσιωμένη κατάσταση. Ο κύκλος αποκάλυψε μια καλή συμφωνία του θεωρητικού αποτελέσματος της εξάλειψης σταυροδεσμών με μια διαφορά ελεύθερης ενέργειας για την υδρόλυση ενός απλού πεπτιδικού δεσμού σε μια μετουσιωμένη πρωτεΐνη. Φαίνεται ότι οι σταθερές υδρόλυσης για απλούς πεπτιδικούς δεσμούς σε μια φυσική πρωτεΐνη εκτείνονται σε τουλάχιστον 20 τάξεις μεγέθους. Είναι πολύ χαμηλά για πεπτιδικούς δεσμούς που τοποθετούνται σε άλφα-έλικες και πολύ υψηλές εάν η αντίδραση διάσπασης οδηγεί σε σχηματισμό ενός νέου δευτερεύοντος δομικού στοιχείου.


Αφηρημένη

Το ενεργειακό τοπίο του μονομερούς και του διμερούς διερευνάται για το αμυλοειδογόνο επταπεπτίδιο GNNQQNY από την περιοχή προσδιορισμού του Ν-τερματικού πριονίου της πρωτεΐνης ζυμομύκητα Sup35. Το πεπτίδιο μοντελοποιείται με ένα δυναμικό ενωμένου ατόμου και μια σιωπηρή αναπαράσταση διαλύτη. Η μοριακή δυναμική ανταλλαγής αντιγράφων χρησιμοποιείται για την εξερεύνηση του διαμορφωτικού χώρου και χρησιμοποιείται διακριτή δειγματοληψία διαδρομής για τη διερεύνηση των οδών που αλληλομετατρέπουν τα πιο πυκνοκατοικημένα ελάχιστα στις επιφάνειες ελεύθερης ενέργειας. Για το μονομερές, βρίσκουμε μια ταχεία διακύμανση μεταξύ τεσσάρων διαφορετικών διαμορφώσεων, όπου μια ενδιάμεση γεωμετρία μεταξύ συμπαγών και εκτεταμένων δομών είναι η πιο ευνοϊκή θερμοδυναμικά. Το διμερές GNNQQNY σχηματίζει τρεις σταθερές δομές φύλλων, δηλαδή παράλληλη εντός καταχωρίσεως, παράλληλη εκτός καταχώρησης και αντιπαράλληλη. Το αντιπαράλληλο διμερές σταθεροποιείται από ισχυρές ηλεκτροστατικές αλληλεπιδράσεις που προκύπτουν από διαπεπτιδικούς δεσμούς υδρογόνου, οι οποίοι περιορίζουν τη διαμορφωτική ευελιξία του. Το εγγεγραμμένο παράλληλο διμερές, το οποίο είναι κοντά στη δομή του αμυλοειδούς β-φύλλου, έχει λιγότερους διαπεπτιδικούς δεσμούς υδρογόνου, καθιστώντας τις υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις πιο σημαντικές και αυξάνοντας τη διαμορφωτική εντροπία σε σύγκριση με το αντιπαράλληλο φύλλο. Οι εκτιμώμενες σταθερές ρυθμού δύο καταστάσεων δείχνουν ότι ο σχηματισμός διμερών από μονομερή είναι γρήγορος και ότι τα διμερή είναι κινητικά σταθερά έναντι της διάστασης σε θερμοκρασία δωματίου. Οι αλληλομετατροπές μεταξύ των διαφορετικών διμερών είναι εφικτές διαδικασίες και είναι πιο πιθανές από τη διάσπαση.

Σε εργασίες με περισσότερους από έναν συγγραφείς, ο αστερίσκος υποδεικνύει το όνομα του συγγραφέα στον οποίο θα πρέπει να απευθύνονται ερωτήσεις σχετικά με την εργασία.


Bernal, J.D. (1951). Η φυσική βάση της ζωής. Λονδίνο: Routledge και Kegan Paul

Borsook, Η. (1953). Σχηματισμός πεπτιδικού δεσμού. Στο: Advances in Protein Chemistry. eds. Anson, M.L., Bailey, Κ., Edsall, J.T. Τομ. 8., 127–174. Νέα Υόρκη: Academic Press

Borsook, Η., Dubnoff, J.W. (1940). J. Biol. Chem.132, 307–324

Brock, T.D. (1967). Φύση214, 882–885

Burton, F.G., Lohrmann, R., Orgel, L.E. (1974). J. ΜοΙ. Evol.3, 141–150

Dobry, Α., Fruton, J.S., Sturtevant, J.M. (1952). J. Biol. Chem.195, 149–154

Flegmann, A.W., Tattersall, R. (1978) Υποβλήθηκε για δημοσίευση.

Flores, J.J., Bonner, W.A. (1974). J. ΜοΙ. Evol.3, 49–56

Gaines, G.L., Thomas, H.C. (1953). J. Chem. Phys.21, 714–718

Greenland, D.J., Laby, R.H., Quirk, J.P. (1965). Μεταφρ. Faraday Soc.61, 2024–2035

Χαράδα, Κ. (1959). J. Org. Chem.24, 1662–1666

Τζάκσον, Τ.Α. (1971). Experientia27, 242–243

Τζάκσον, Τ.Α. (1975). J. ΜοΙ. Evol. 5, 255–256

Kovacs, J., Nagy, Η., Könyves, Ι., Csaszar, J., Vajda, Τ., Mix, Η. (1960). J. Org. Chem.26, 1084–1091

Laudelout, H., van Bladel, R., Bolt. G.H., Page, A.L. (1967). Μεταφρ. Faraday Soc.64, 1477–1488

McCullough, J.J., Lemmon, R.M. (1974). J. ΜοΙ. Evol.3, 57–61

McCullough, J.J. (1975). J. ΜοΙ. Evol.5, 257

Paecht-Horowitz, Μ., Berger, J., Katchalski, Α. (1970). Φύση228, 636–639


Yonath, A. Ριβοσωμική κρυσταλλογραφία: σχηματισμός πεπτιδικού δεσμού, βοήθεια συνοδηγού και αντιβιοτική δράση. ΜοΙ. Κύτταρο 20, 1–16 (2005).

Montalbetti, C. A. G. N. & Falque, V. Σχηματισμός δεσμού αμιδίου και σύζευξη πεπτιδίων. Τετράεδρο 61, 10827–10852 (2005).

Koshland, D. E. Kinetics of peptide bond formation. Μαρμελάδα. Chem. Soc. 73, 4103–4108 (1951).

Miller, S. L. & Cleaves, H. J. Prebiotic chemistry on the primitive earth. Orig. ΖΩΗ 1, 3–56 (2007).

Jakschitz, T. A. & Rode, B. M. Χημική εξέλιξη από απλές ανόργανες ενώσεις σε χειρόμορφα πεπτίδια. Chem. Soc. Στροφή μηχανής. 41, 5484 (2012).

Rode, B. M. & Schwendinger, M. G. Συμπύκνωση αμινοξέων που καταλύεται από χαλκό στο νερό — ένας απλός πιθανός τρόπος σχηματισμού πρεβιοτικών πεπτιδίων. Orig. Life Evol. Biosph. 20, 401–410 (1990).

Ruiz-Mirazo, K., Briones, C. & De La Escosura, A. Πρεβιοτικά συστήματα χημεία: Νέες προοπτικές για την προέλευση της ζωής. Chem. Στροφή μηχανής. 114, 285–366 (2014).

Parker, Ε. Τ. et al. Μια εύλογη ταυτόχρονη σύνθεση αμινοξέων και απλών πεπτιδίων στην αρχέγονη γη. Angew. Chem. Int. Εκδ. 53, 8132–8136 (2014).

Deamer, D. W. Origins of life: πόσο διαρροή ήταν τα πρωτόγονα κύτταρα; Φύση 454, 37–38 (2008).

Lahav, N., White, D. & Chang, S. Peptide formation in the prebiotic era: thermal condensation of glycine in fluctuating clay περιβάλλοντα. Επιστήμη 201, 67–69 (1978).

Georgelin, T., Jaber, M., Bazzi, H. & Lambert, J. F. Σχηματισμός ενεργοποιημένων βιομορίων με συμπύκνωση σε ορυκτές επιφάνειες - σύγκριση σχηματισμού πεπτιδικού δεσμού και συμπύκνωσης φωσφορικών. Orig. Life Evol. Biosph. 43, 429–443 (2013).

Griffith, E. C. & Vaida, V. Επί τόπου παρατήρηση σχηματισμού πεπτιδικού δεσμού στη διεπιφάνεια νερού-αέρα. Proc. Natl Acad. Sci. 109, 15697–15701 (2012).

Shanker, U., Bhushan, B. & Bhattacharjee, G. K. Ολιγομερισμός γλυκίνης και αλανίνης που καταλύεται από οξείδια σιδήρου: επιπτώσεις για την πρεβιοτική χημεία. Orig. Life Evol. Biosph. 42, 31–45 (2012).

Imai, Ε., Honda, Η., Hatori, Κ., Brack, Α. & Matsuno, Κ. Elongation of oligopeptides in a simulated submarine hydrothermal system. Επιστήμη 283, 831–833 (1999).

Cleaves, H. J., Aubrey, A. D. & Bada, J. L. Μια αξιολόγηση των κρίσιμων παραμέτρων για σύνθεση αβιοτικών πεπτιδίων σε υποβρύχια υδροθερμικά συστήματα. Orig. Life Evol. Biosph. 39, 109–126 (2009).

Bujdák, J. & Rode, B. M.. The effect of clay structure on peptide bond catalysis. J. ΜοΙ. Γάτα. Α: Χημ. 144, 129–136 (1999).

Gutierrez, J. M. P., Hinkley, T., Taylor, J. W., Yanev, K. & Cronin, L. Evolution of oil droplets in a chemorobotic platform. Nat. Commun. 5, 5571 (2014).

Kasumi, S., Kitadai, B. & Yokoyama, T. Effects of pH and temperature on dimerization rate of glycine: Evaluation of ευνοϊκών περιβαλλοντικών συνθηκών για τη χημική εξέλιξη της ζωής. Geochim. Cosmochim. Acta 74, 6841–6851 (2011).

Fuchida, S., Masuda, Η. & Shinoda, Κ. Μηχανισμός σχηματισμού πεπτιδίων σε μοντμοριλλονίτη υπό θερμικές συνθήκες. Orig. Life Evol. Biosph. 44, 13–28 (2014).

Rufo, C. M. et al. Τα βραχέα πεπτίδια αυτοσυναρμολογούνται για να παράγουν καταλυτικά αμυλοειδή. Nat. Chem. 6, 303–309 (2014).

Fox, S. Θερμικοί πολυμερισμοί αμινοξέων και παραγωγή σχηματισμένων μικροσωματιδίων σε λάβα. Φύση 201, 336–337 (1964).

Fox, S. & Harada, Κ. Θερμικός συμπολυμερισμός αμινοξέων σε προϊόν που μοιάζει με πρωτεΐνη. Επιστήμη 128, 1214 (1958).

Meggy, Α. Β. Πεπτίδια γλυκίνης Ι. Ο πολυμερισμός της 2,5-πιπεραζινοδιόνης στους 180°. J. Chem. Soc. 851–855 (1953).

Meggy, Α. Β. Glycine Peptides II. Θερμότητα και εντροπία σχηματισμού του πεπτιδικού δεσμού στην πολυγλυκίνη. J. Chem. Soc. 1444–1454 (1956).

Andini, S., Benedetti, Ε., Ferrara, L., Paolillo, L. & Temussi, Ρ. Α. NMR μελέτες πρεβιοτικών πολυπεπτιδίων. Orig. ΖΩΗ 6, 147–153 (1975).

Rode, B. M., Fitz, D. & Jakschitz, T. Τα πρώτα βήματα της χημικής εξέλιξης προς την προέλευση της ζωής. Chem. Βιοδύτες. 4, 2674–2702 (2007).

Benner, S. A., Kim, H.-J. & Carrigan, Μ. Α. Άσφαλτος, νερό και η πρεβιοτική σύνθεση της ριβόζης, των ριβονουκλεοζιτών και του RNA. Λογ. Chem. Res. 45, 2025–2034 (2012).

Martin, R. B. Ελεύθερες ενέργειες και ισορροπίες υδρόλυσης και σχηματισμού πεπτιδικού δεσμού. Βιοπολυμερή 45, 351–353 (1998).

Liao, W. L., Heo, G. Y., Dodder, N. G., Pikuleva, I. A. & Turko, I. V. Βελτιστοποίηση των συνθηκών μιας δοκιμασίας παρακολούθησης πολλαπλών αντιδράσεων για πρωτεΐνες μεμβράνης: ποσοτικοποίηση του κυτοχρώματος P450 11A1 και της αναγωγάσης αδρενοδοξίνης σε ρεδουκτάση της αδρενοδοξίνης και ρεδουκτασικής αδρεναλίνης. Πρωκτικός. Chem. 82, 5760–5767 (2010).

R Development Core Team (2008). R: Γλώσσα και περιβάλλον για στατιστικούς υπολογισμούς. R Foundation for Statistical Computing, Βιέννη, Αυστρία. ISBN 3-900051-07-0, http://www.R-project.org.

Chambers, M. C. et al. Μια εργαλειοθήκη πολλαπλών πλατφορμών για φασματομετρία μάζας και πρωτεομική. Nature Biotech. 30, 918–920 (2012).

Smith, C. A., Want, E. J., O'Maille, G., Abagyan, R. & Siuzdak, G. XCMS: Επεξεργασία δεδομένων φασματομετρίας μάζας για το προφίλ μεταβολίτη χρησιμοποιώντας μη γραμμική ευθυγράμμιση κορυφής, αντιστοίχιση και ταυτοποίηση. Πρωκτικός. Chem. 78, 779–787 (2006).


Θερμοδυναμική και κινητική πεπτιδικών δεσμών;!

Τρελαίνομαι προσπαθώντας να το καταλάβω. Σχηματισμός πεπτιδικού δεσμού έναντι αποικοδόμησης πεπτιδικού δεσμού. Πώς ταιριάζει καθένα από αυτά κάτω από θερμοδυναμικά και κινητικά ευνοϊκό/μη ευνοϊκό; Επίσης, ποια είναι η διαφορά μεταξύ αυτού και του σταθερού/ασταθούς; Παρακαλώ, οποιαδήποτε βοήθεια θα εκτιμούσαμε, γιατί με την τύχη μου, θα εμφανιστεί στο MCAT μου.

Ένιωσα ότι αυτό κάνει καλή δουλειά εξηγώντας τις διαφορές μεταξύ θερμοδυναμικής και κινητικής.

Ξέρω τι άλλα κινητικά και θερμοδυναμικά προϊόντα. Αυτό είναι κάπως διαφορετικό όμως

Ο σχηματισμός πεπτιδικού δεσμού είναι θερμοδυναμικά ασταθής, αλλά κινητικά σταθερός. Σε αυτήν την περίπτωση, παίρνετε δύο μόρια και τα ενώνετε σε ένα μόριο ομοιοπολικά. Ο Δεύτερος Νόμος της Θερμοδυναμικής μας λέει ότι η εντροπία του Σύμπαντος αυξάνεται συνεχώς ή παραμένει η ίδια. Αυτό είναι σχετικό επειδή γνωρίζουμε από τη χημεία ότι ο σχηματισμός δεσμών είναι ενεργειακά πολύ πιο δύσκολος να γίνει σε σύγκριση με την ενέργεια που απαιτείται για τη διάσπαση των δεσμών. Όταν σχηματίζεται μια δομή όπως ένας πεπτιδικός δεσμός, το σύστημα (δύο μόρια) γίνεται πιο τακτοποιημένο, αλλά το περιβάλλον (το σώμα μας) είναι πιο διαταραγμένο (απώλεια νερού και θερμότητα). Ως αποτέλεσμα, το σώμα μας λειτουργεί κατά οι Νόμοι της Θερμοδυναμικής, καθιστώντας τον σχηματισμό πεπτιδικού δεσμού θερμοδυναμικά δυσμενής επεξεργάζομαι, διαδικασία.

Ο σχηματισμός δεσμού είναι μια ενεργονικός διαδικασία, που απαιτεί ενέργεια για να μπει στο σύστημα. Σε αυτή την περίπτωση, μιλάμε για δύο αμινοξέα. Μην συγχέετε το ενδοργικό με ενδόθερμος. Ενεργονική διαδικασίες είναι αυτές που απορροφώ ενέργεια. Μεταβείτε στο γράφημα εδώ: https://imgur.com/a/CToGwxA . Όπως μπορείτε να δείτε, η ένωση δύο πεπτιδίων απαιτεί ενέργεια και το προϊόν's Free Energy είναι ΔG>0. Κάθε φορά που το ΔG είναι θετικό, η αντίδραση είναι μη αυθόρμητη, πράγμα που σημαίνει ότι η αντίδραση δεν θα συμβεί αν δεν προστεθεί ενέργεια στο σύστημα. Το σώμα μας το κάνει αυτό με σύζευξη σχηματισμός πεπτιδικού δεσμού με υδρόλυση ΑΤΡ. Ο υψηλής ενέργειας φωσφορικός δεσμός μπορεί να σπάσει, απελευθερώνοντας και παρέχοντας την απαραίτητη ενέργεια για την ενεργοποίηση της σύνθεσης πεπτιδικού δεσμού.

Η κινητική σταθερότητα και η θερμοδυναμική σταθερότητα είναι δύο διαφορετικοί όροι. Κινητική σταθερότητα βασίζεται στην ενέργεια ενεργοποίησης ή στην ενέργεια που απαιτείται για να ολοκληρωθεί η αντίδραση. Αν πούμε ότι μια αντίδραση είναι κινητικά σταθερή, τότε εννοούμε ότι η αντίδραση συμβαίνει αργά. Ανεξάρτητα από το πόση ενέργεια βάζουμε στο σύστημα, η αντίδραση θα συνεχίσει να εξελίσσεται με τον ίδιο ρυθμό. Το σώμα μας το καταπολεμά αυτό προσθέτοντας ένζυμα όπως η RNA πολυμεράση και η DNA πολυμεράση. Όταν προστεθούν, αυτά πιο χαμηλα την ενέργεια ενεργοποίησης και μείωση την κινητική σταθερότητα, με αποτέλεσμα ταχύτερο κύκλο εργασιών.

Ελπίζω ότι αυτό έχει νόημα. Ξέρω ότι έχω καθυστερήσει 5 μήνες, αλλά σπουδάζω για βιοχημεία και το MCAT μου επίσης. Δημιούργησα έναν λογαριασμό για να απαντήσω σε αυτήν την ερώτηση γιατί χάθηκα και εγώ. Μη διστάσετε να συνεχίσετε τη συζήτηση εδώ και όποτε συνδέομαι ξανά (ίσως ποτέ) θα χαρώ να συμμετέχω. Καλή μελέτη!


Θερμοδυναμική Σχηματισμού Πεπτιδικών Δεσμών - Βιολογία


Τα αμινοξέα στο ριβόσωμα συνδέονται με τα αντίστοιχα tRNA τους μέσω ενός εστερικού δεσμού (R-O-R) μεταξύ του καρβοξυλικού άκρου και του στελέχους αμινοδέκτη (αριστερά). Κατά τη διάρκεια του σχηματισμού ενός πεπτιδικού δεσμού, ο εστερικός δεσμός στην (Ρ) επτιδυλική θέση διασπάται και η πεπτιδυλική τρανσφεράση καταλύει ένα συμπύκνωση αντίδραση μεταξύ του καρβοξυλικού άκρου του και του αμινοτελικού άκρου του αμινοξέος στην (Α) μινο θέση. Αυτό μεταφέρει το αμινοξύ της θέσης Ρ στο αμινοξύ της θέσης Α και το αρχικό αμινοτελικό άκρο παραμένει μη τροποποιημένο. Το πολυπεπτίδιο έτσι "αναπτύσσεται" από το αμινο άκρο στο καρβοξυλικό άκρο.

Σημείωση για τον προχωρημένο μαθητή: Ο in vitro σχηματισμός πεπτιδικού δεσμού περιγράφεται ως αντίδραση αφυδάτωσης που διασπάται από ένα Η2 0 . Ωστόσο, το in vivo η αντίδραση είναι α αντίδραση συμπύκνωσης. Επειδή η ντο-τελικό άκρο του αμινοξέος στο Π ο ιστότοπος είναι συνδεδεμένος με το 3' τέρμα του tRNA από έναν εστερικός δεσμός, συμμετέχει στον σχηματισμό πεπτιδικού δεσμού ως α ρίζα καρβονυλίου (-C=O) χωρίς -OH ριζικό. Οταν ο ντο-Το τέρμα ενώνεται με το NH2 άκρο του αμινοξέος στο ΕΝΑ τοποθεσία, το τελικό αποτέλεσμα είναι η μετατόπιση ενός πρωτονίου () από το αμινοτελικό άκρο στο αφόρτιστο tRNA μόριο. Αυτό εξισορροπεί την αντίδραση και σχηματίζει έναν πεπτιδικό δεσμό χωρίς απελευθέρωση ενός Η2 0 μόριο.


Κεφάλαιο 5 - Ελεύθερη ενέργεια Gibbs – εφαρμογές

Η ελεύθερη ενέργεια του Gibbs είναι σημαντική στην έρευνα της βιολογίας επειδή επιτρέπει σε κάποιον να προβλέψει την κατεύθυνση της αυθόρμητης αλλαγής για ένα σύστημα υπό τους περιορισμούς σταθερής θερμοκρασίας και πίεσης. Αυτοί οι περιορισμοί ισχύουν γενικά για όλους τους ζωντανούς οργανισμούς. Στο προηγούμενο κεφάλαιο συζητήσαμε τις βασικές ιδιότητες της ελεύθερης ενέργειας Gibbs, δείξαμε πώς οι αλλαγές της αποτελούν τη βάση μιας σειράς πτυχών της φυσικής βιοχημείας και θίξαμε τι θα μπορούσε να κάνει ο βιολογικός επιστήμονας με αυτή τη γνώση. Εδώ, βασιζόμαστε στο εισαγωγικό υλικό και διερευνούμε πώς μπορεί να εφαρμοστεί σε μια μεγάλη ποικιλία θεμάτων που ενδιαφέρουν τον βιολογικό επιστήμονα. Μια σειρά παραδειγμάτων επεξηγεί πότε, πού, γιατί και πώς η ελεύθερη ενέργεια Gibbs είναι μια τόσο χρήσιμη έννοια. Θα συζητήσουμε την ενέργεια διαφορετικών τύπων βιολογικής δομής, συμπεριλαμβανομένων μικρών οργανικών μορίων, μεμβρανών, νουκλεϊκών οξέων και πρωτεϊνών. Αυτό θα βοηθήσει να δοθεί μια βαθύτερη αίσθηση της συνάφειας ορισμένων φαινομενικά πολύ διαφορετικών θεμάτων που συναντά κανείς στη βιολογική επιστήμη.

Φωτοσύνθεση, γλυκόλυση και κύκλος κιτρικού οξέος

Αυτή η ενότητα παρουσιάζει μια άποψη χαμηλής ανάλυσης της ενέργειας της φωτοσύνθεσης, της γλυκόλυσης και του κύκλου του κιτρικού οξέος. Δεν υπάρχει αμφιβολία ότι οι λεπτομέρειες που παραλείπουμε είναι σημαντικές: έχουν γραφτεί ολόκληρα βιβλία για κάθε θέμα! Αλλά ο στόχος μας εδώ είναι να εξετάσουμε τη βιολογική ενέργεια με παγκόσμιο, ποιοτικό τρόπο. Θέλουμε να προσπαθήσουμε να δούμε «τη μεγάλη εικόνα».