Πληροφορίες

Γιατί η βήτα-D φρουκτοφουρανόζη είναι δύο διαφορετικές δομές όταν είναι σε ελεύθερη μορφή και ως μέρος της σακχαρόζης;

Γιατί η βήτα-D φρουκτοφουρανόζη είναι δύο διαφορετικές δομές όταν είναι σε ελεύθερη μορφή και ως μέρος της σακχαρόζης;


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Αυτή είναι η δομή της φρουκτόζης σε ελεύθερη μορφή:


Το σωστό τμήμα είναι η φρουκτόζη ως μέρος της σακχαρόζης. Το αριστερό είναι η γλυκόζη:


Και οι δύο φρουκτόζη είναι βήτα-D φρουκτοφουρανόζη. Αλλά όπως φαίνεται και οι δύο είναι σαφώς εντελώς διαφορετικές δομές. Η ανωμερής υδροξυλομάδα φαίνεται να βρίσκεται σε αντίθετη θέση ενώ η υπόλοιπη δομή δεν έχει καν αλλάξει σχήμα.

Πού το καταλαβαίνω αυτό λάθος. Ευχαριστώ.


Θα προσπαθήσω να σας το εξηγήσω, αλλά θα πρέπει πραγματικά να το ψάξετε εδώ: https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/beta-Levulose#section=3D-Conformer&fullscreen=true

Αυτή είναι η δομή της βήτα-D-φρουκτοφουρανόζης, ως τρισδιάστατου διαμορφωτή. Σε χαρτί, ή ως δισδιάστατο σχήμα, δεν μπορούμε να απεικονίσουμε τις ομάδες -OH στις θέσεις 3 και 4.

Φαίνονται να είναι μέσα/έξω από το ρινγκ, αλλά στην πραγματικότητα, δεν είναι πραγματικά τοποθετημένα έτσι. Και οι δύο ομάδες -ΟΗ είναι προσανατολισμένες με αντίθετο τρόπο, αλλά σε επίπεδο κάθετο σε αυτό του δακτυλίου φουρανίου.

Έτσι, όταν το αναποδογυρίζουμε για να το αναπαραστήσουμε σε σακχαρόζη, ο προσανατολισμός των ομάδων -ΟΗ στο μόριο ανατρέπεται επίσης.

Σκεφτείτε το ως εξής: εάν έχετε ένα κομμάτι χαρτόνι (που αντιπροσωπεύει το δαχτυλίδι) με μια καρφίτσα τρυπημένη μέσα του (που αντιπροσωπεύει το -OH) και αναποδογυρίσετε τον πίνακα, η μυτερή πλευρά της καρφίτσας θα είναι επίσης στραμμένη προς τα κάτω.

Επιπλέον, αν το παραστήσουμε έτσι, η απόλυτη διαμόρφωση των πλευρικών αλυσίδων σε κάθε έναν από τους άνθρακες της φρουκτόζης παραμένει η ίδια. Θα μπορούσατε να το ελέγξετε χρησιμοποιώντας τις διαμορφώσεις RS τους.

Για περισσότερα σχετικά με τις διαμορφώσεις RS, ανατρέξτε στη διεύθυνση: https://chem.libretexts.org/Bookshelves/Organic_Chemistry/Supplemental_Modules_(Organic_Chemistry)/Chirality/Absolute_Configuration%2C_R-S_Sequence_Rules


Όταν μιλούσαμε για τα διάφορα είδη τροχιακών που υπάρχουν σε οργανικές ενώσεις στην εισαγωγική σελίδα (βλ. παραπάνω), θα έχετε συναντήσει αυτό το διάγραμμα που δείχνει τις σχετικές ενέργειές τους:

Θυμηθείτε ότι το διάγραμμα δεν προορίζεται να είναι σε κλίμακα - δείχνει απλώς τη σχετική τοποθέτηση των διαφορετικών τροχιακών. Όταν το φως διέρχεται μέσα από την ένωση, η ενέργεια από το φως χρησιμοποιείται για την προώθηση ενός ηλεκτρονίου από ένα δεσμευτικό ή μη δεσμευτικό τροχιακό σε ένα από τα κενά αντιδεσμικά τροχιακά. Τα πιθανά άλματα ηλεκτρονίων που μπορεί να προκαλέσει το φως είναι:

Σε κάθε πιθανή περίπτωση, ένα ηλεκτρόνιο διεγείρεται από ένα πλήρες τροχιακό σε ένα κενό τροχιακό αντι-δεσμού. Κάθε άλμα παίρνει ενέργεια από το φως και ένα μεγάλο άλμα χρειάζεται προφανώς περισσότερη ενέργεια από ένα μικρό. Κάθε μήκος κύματος φωτός έχει μια συγκεκριμένη ενέργεια που σχετίζεται με αυτό. Εάν αυτή η συγκεκριμένη ποσότητα ενέργειας είναι ακριβώς η κατάλληλη για την πραγματοποίηση ενός από αυτά τα ενεργειακά άλματα, τότε αυτό το μήκος κύματος θα απορροφηθεί - η ενέργειά του θα έχει χρησιμοποιηθεί για την προώθηση ενός ηλεκτρονίου.

Πρέπει να βρούμε ποια είναι η σχέση μεταξύ του ενεργειακού χάσματος και του μήκους κύματος που απορροφάται. Μήπως, για παράδειγμα, ένα μεγαλύτερο ενεργειακό χάσμα σημαίνει ότι θα απορροφηθεί φως μικρότερου μήκους κύματος - ή τι; Είναι ευκολότερο να ξεκινήσετε με τη σχέση μεταξύ της συχνότητας του φωτός που απορροφάται και της ενέργειάς του:

Μπορείτε να δείτε ότι εάν θέλετε ένα άλμα υψηλής ενέργειας, θα πρέπει να απορροφήσετε φως υψηλότερης συχνότητας. Όσο μεγαλύτερη είναι η συχνότητα, τόσο μεγαλύτερη είναι η ενέργεια. Αυτό είναι εύκολο - αλλά δυστυχώς τα φάσματα απορρόφησης που είναι ορατά στην υπεριώδη ακτινοβολία δίνονται πάντα χρησιμοποιώντας μήκη κύματος φωτός αντί για συχνότητα. Αυτό σημαίνει ότι πρέπει να γνωρίζετε τη σχέση μεταξύ μήκους κύματος και συχνότητας.

Μπορείτε να δείτε από αυτό ότι όσο μεγαλύτερη είναι η συχνότητα, τόσο μικρότερο είναι το μήκος κύματος. Έτσι, εάν έχετε μεγαλύτερο ενεργειακό άλμα, θα απορροφήσετε φως με υψηλότερη συχνότητα - που είναι το ίδιο με το να λέτε ότι θα απορροφήσετε φως με μικρότερο μήκος κύματος.

Σημαντική περίληψη: Όσο μεγαλύτερο είναι το ενεργειακό άλμα, τόσο μικρότερο είναι το μήκος κύματος του φωτός που απορροφάται.


Περιεχόμενα

Η Επιτροπή Ενζύμων είναι υπεύθυνη για τη δημιουργία ενός συστήματος ταξινόμησης ενζύμων με βάση αριθμούς. Ο πρώτος αριθμός περιγράφει σε ποια κατηγορία ανήκει το ένζυμο, η δεύτερη υποκατηγορία αναφοράς αριθμών, η τρίτη τιμή καθορίζει τη φύση του υποστρώματος και ο τέταρτος αριθμός είναι ένας σειριακός αριθμός που εκχωρείται σε ένζυμα μιας υποκατηγορίας. [2] Η ΕΚ (Επιτροπή ενζύμων) ο αριθμός της β-γαλακτοσιδάσης είναι 3.2.1.23 Η β-γαλακτοσιδάση ανήκει στην κατηγορία 3, η οποία αναφέρεται στις υδρολάσες. [3] Το β-gal ανήκει σε μια υποκατηγορία γλυκοσυλασών με φύση υποστρώματος οξυγόνου.

Η β-γαλακτοσιδάση είναι μια εξωγλυκοσιδάση που υδρολύει τον β-γλυκοσιδικό δεσμό που σχηματίζεται μεταξύ μιας γαλακτόζης και του οργανικού της τμήματος. Μπορεί επίσης να διασπάσει φουκοζίτες και αραβινοζίτες αλλά με πολύ χαμηλότερη αποτελεσματικότητα. Είναι ένα απαραίτητο ένζυμο στο ανθρώπινο σώμα. Οι ελλείψεις στην πρωτεΐνη μπορεί να οδηγήσουν σε γαλακτοσιαλίδωση ή σύνδρομο Morquio B. Σε Ε. coli, ο lacZ γονίδιο είναι το δομικό γονίδιο για τη β-γαλακτοσιδάση που υπάρχει ως μέρος του επαγώγιμου συστήματος λάκκα οπερόνιο που ενεργοποιείται παρουσία λακτόζης όταν το επίπεδο γλυκόζης είναι χαμηλό. Η σύνθεση της β-γαλακτοσιδάσης σταματά όταν τα επίπεδα γλυκόζης είναι επαρκή. [4]

Η βήτα-γαλακτοσιδάση έχει πολλά ομόλογα που βασίζονται σε παρόμοιες αλληλουχίες. Μερικές είναι η εξελιγμένη βήτα-γαλακτοσιδάση (EBG), βήτα-γλυκοσιδάση, 6-φωσφο-βήτα-γαλακτοσιδάση, βήτα-μαννοσιδάση και υδρολάση λακτάσης-φλωριζίνης. Αν και μπορεί να είναι δομικά παρόμοια, όλα έχουν διαφορετικές λειτουργίες. [3] Το βήτα-gal αναστέλλεται από την L-ριβόζη, τον μη ανταγωνιστικό αναστολέα ιώδιο και τους ανταγωνιστικούς αναστολείς 2-φαινυλαιθυλο 1-θειο-βήτα-D-γαλακτοπυρανοσίδη (PETG), D-γαλακτονολακτόνη, ισοπροπυλ θειο-βήτα-D-γαλακτοσίδη (IPTG) και γαλακτόζη. [5]

Η β-γαλακτοσιδάση είναι σημαντική για τους οργανισμούς καθώς είναι βασικός πάροχος στην παραγωγή ενέργειας και πηγή ανθράκων μέσω της διάσπασης της λακτόζης σε γαλακτόζη και γλυκόζη. Είναι επίσης σημαντικό για την κοινότητα με δυσανεξία στη λακτόζη καθώς είναι υπεύθυνη για την παραγωγή γάλακτος χωρίς λακτόζη και άλλων γαλακτοκομικών προϊόντων. [6] Πολλοί ενήλικες άνθρωποι στερούνται το ένζυμο λακτάση, το οποίο έχει την ίδια λειτουργία με τη βήτα-γαλία, επομένως δεν είναι σε θέση να αφομοιώσουν σωστά τα γαλακτοκομικά προϊόντα. Η βήτα-γαλακτόζη χρησιμοποιείται σε γαλακτοκομικά προϊόντα όπως το γιαούρτι, η κρέμα γάλακτος και ορισμένα τυριά που υποβάλλονται σε επεξεργασία με το ένζυμο για τη διάσπαση της λακτόζης πριν από την ανθρώπινη κατανάλωση. Τα τελευταία χρόνια, η βήτα-γαλακτοσιδάση έχει ερευνηθεί ως πιθανή θεραπεία για τη δυσανεξία στη λακτόζη μέσω θεραπείας γονιδιακής υποκατάστασης, όπου θα μπορούσε να τοποθετηθεί στο ανθρώπινο DNA, ώστε τα άτομα να μπορούν να διασπάσουν τη λακτόζη από μόνα τους. [7] [8]

Τα 1.023 αμινοξέα του Ε. coli Η β-γαλακτοσιδάση αναλύθηκε με ακρίβεια το 1983, [9] και η δομή της προσδιορίστηκε είκοσι τέσσερα χρόνια αργότερα το 1994. Η πρωτεΐνη είναι ένα ομοτετραμερές 464 kDa με συμμετρία 2,2,2 σημείων. [10] Κάθε μονάδα β-γαλακτοσιδάσης αποτελείται από πέντε τομείς, ο τομέας 1 είναι β-βαρέλι τύπου ζελέ-ρολού, ο τομέας 2 και 4 είναι βαρέλια τύπου ινονεκτίνης τύπου ΙΙΙ, ο τομέας 5 νέος β-σάντουιτς, ενώ ο κεντρικός τομέας 3 είναι μια παραμορφωμένη κάννη τύπου TIM, χωρίς την πέμπτη έλικα με παραμόρφωση στον έκτο κλώνο. [10]

Ο τρίτος τομέας περιέχει τον ενεργό ιστότοπο. [11] Η ενεργή θέση αποτελείται από στοιχεία από δύο υπομονάδες του τετραμερούς και η αποσύνδεση του τετραμερούς σε διμερή αφαιρεί κρίσιμα στοιχεία της ενεργού θέσης. Η αμινοτελική αλληλουχία της β-γαλακτοσιδάσης, του α-πεπτιδίου που εμπλέκεται στην α-συμπλήρωση, συμμετέχει σε μια διεπαφή υπομονάδας. Τα υπολείμματά του 22-31 βοηθούν στη σταθεροποίηση μιας δέσμης τεσσάρων ελίκων που αποτελεί το κύριο μέρος αυτής της διεπαφής, και τα υπολείμματα 13 και 15 συμβάλλουν επίσης στη διεπαφή ενεργοποίησης. Αυτά τα δομικά χαρακτηριστικά παρέχουν μια λογική για το φαινόμενο της α-συμπλήρωσης, όπου η διαγραφή του αμινοτελικού τμήματος έχει ως αποτέλεσμα το σχηματισμό ενός ανενεργού διμερούς.

Η β-γαλακτοσιδάση μπορεί να καταλύσει τρεις διαφορετικές αντιδράσεις σε οργανισμούς. Σε ένα, μπορεί να περάσει από μια διαδικασία που ονομάζεται διαγαλακτοζυλίωση για να κάνει αλλολακτόζη, δημιουργώντας έναν βρόχο θετικής ανάδρασης για την παραγωγή β-gal. Η αλλολακτόζη μπορεί επίσης να διασπαστεί για να σχηματίσει μονοσακχαρίτες. Μπορεί επίσης να υδρολύσει τη λακτόζη σε γαλακτόζη και τη γλυκόζη που θα προχωρήσει σε γλυκόλυση. [3] Η ενεργή θέση της β-γαλακτοσιδάσης καταλύει την υδρόλυση του υποστρώματος δισακχαρίτη της μέσω "ρηχής" (μη παραγωγικής θέσης) και "βαθιάς" (παραγωγικής θέσης) δέσμευσης. Γαλακτοσίδες όπως το PETG και το IPTG θα δεσμευτούν στη ρηχή θέση όταν το ένζυμο είναι σε "ανοιχτή" διαμόρφωση ενώ ανάλογα μεταβατικής κατάστασης όπως η L-ριβόζη και η D-γαλακτονολακτόνη θα δεσμευτούν στη βαθιά θέση όταν η διαμόρφωση είναι "κλειστή". [5]

Η ενζυματική αντίδραση αποτελείται από δύο χημικά στάδια, τη γαλακτοζυλίωση (k2) και απογαλακτοζυλίωση (κ3). Η γαλακτοζυλίωση είναι το πρώτο χημικό βήμα στην αντίδραση όπου το Glu461 δίνει ένα πρωτόνιο σε ένα γλυκοσιδικό οξυγόνο, με αποτέλεσμα η γαλακτόζη να συνδέεται ομοιοπολικά με το Glu537. Στο δεύτερο βήμα, την απογαλακτοζυλίωση, ο ομοιοπολικός δεσμός σπάει όταν το Glu461 δέχεται ένα πρωτόνιο, αντικαθιστώντας τη γαλακτόζη με νερό. Δύο μεταβατικές καταστάσεις συμβαίνουν στη βαθιά θέση του ενζύμου κατά τη διάρκεια της αντίδρασης, μία φορά μετά από κάθε βήμα. Όταν το νερό συμμετέχει στην αντίδραση, σχηματίζεται γαλακτόζη, διαφορετικά, όταν η D-γλυκόζη ενεργεί ως δέκτης στο δεύτερο στάδιο, λαμβάνει χώρα διαγαλακτοζυλίωση. [5] Έχει μετρηθεί κινητικά ότι μεμονωμένα τετραμερή της πρωτεΐνης καταλύουν αντιδράσεις με ρυθμό 38.500 ± 900 αντιδράσεις ανά λεπτό. [12] Τα μονοσθενή ιόντα καλίου (K + ) καθώς και τα δισθενή ιόντα μαγνησίου (Mg 2+) απαιτούνται για τη βέλτιστη δραστηριότητα του ενζύμου. Η βήτα-σύνδεση του υποστρώματος διασπάται από μια τερματική καρβοξυλική ομάδα στην πλευρική αλυσίδα ενός γλουταμικού οξέος.

Σε Ε. coli, το Glu-461 θεωρήθηκε ότι είναι το πυρηνόφιλο στην αντίδραση υποκατάστασης. [13] Ωστόσο, είναι πλέον γνωστό ότι το Glu-461 είναι ένας όξινος καταλύτης. Αντίθετα, το Glu-537 είναι το πραγματικό πυρηνόφιλο, [14] που συνδέεται με ένα ενδιάμεσο γαλακτοζυλ. Στους ανθρώπους, το πυρηνόφιλο της αντίδρασης υδρόλυσης είναι το Glu-268. [15] Το Gly794 είναι σημαντικό για τη δραστηριότητα των β-gal. Είναι υπεύθυνος για την τοποθέτηση του ενζύμου σε μια "κλειστή", δεσμευμένη με συνδετήρα, διαμόρφωση ή "ανοικτή" διαμόρφωση, ενεργώντας σαν "άρθρωση" για τον βρόχο της ενεργής θέσης. Οι διαφορετικές διαμορφώσεις διασφαλίζουν ότι στην ενεργή θέση λαμβάνει χώρα μόνο προτιμησιακή σύνδεση. Παρουσία ενός αργού υποστρώματος, η δραστηριότητα Gly794 αυξήθηκε καθώς και μια αύξηση στη γαλακτοζυλίωση και μείωση στην απογαλακτοζυλίωση. [5]

Ο προσδιορισμός β-γαλακτοσιδάσης χρησιμοποιείται συχνά στη γενετική, τη μοριακή βιολογία και άλλες επιστήμες της ζωής. [16] Ένα ενεργό ένζυμο μπορεί να ανιχνευθεί χρησιμοποιώντας τεχνητό χρωμογόνο υπόστρωμα 5-βρωμο-4-χλωρο-3-ινδολυλ-β-d-γαλακτοπυρανοσίδη, X-gal. Η β-γαλακτοσιδάση θα διασπάσει τον γλυκοσιδικό δεσμό στο X-gal και θα σχηματίσει γαλακτόζη και 5-βρωμο-4-χλωρο-3-υδροξυινδόλη που διμερίζεται και οξειδώνεται σε 5,5'-διβρωμο-4,4'-διχλωρο-λουλακί, ένα έντονο μπλε προϊόν που είναι εύκολο να προσδιοριστεί και να ποσοτικοποιηθεί. [17] [18] Χρησιμοποιείται για παράδειγμα σε μπλε λευκή οθόνη. [19] Η παραγωγή του μπορεί να προκληθεί από ένα μη υδρολυόμενο ανάλογο αλλολακτόζης, το IPTG, το οποίο δεσμεύει και απελευθερώνει τον καταστολέα lac από τον χειριστή lac, επιτρέποντας έτσι να προχωρήσει η έναρξη της μεταγραφής.

Χρησιμοποιείται συνήθως στη μοριακή βιολογία ως δείκτης αναφοράς για την παρακολούθηση της γονιδιακής έκφρασης. Παρουσιάζει επίσης ένα φαινόμενο που ονομάζεται α-συμπλήρωση, το οποίο αποτελεί τη βάση για τον μπλε/λευκό έλεγχο ανασυνδυασμένων κλώνων. Αυτό το ένζυμο μπορεί να χωριστεί σε δύο πεπτίδια, το LacZα και το LacZΩ, κανένα από τα οποία δεν είναι ενεργό από μόνο του, αλλά όταν υπάρχουν και τα δύο μαζί, επανασυναρμολογούνται αυθόρμητα σε ένα λειτουργικό ένζυμο. Αυτή η ιδιότητα αξιοποιείται σε πολλούς φορείς κλωνοποίησης όπου η παρουσία του lacZα γονίδιο σε ένα πλασμίδιο μπορεί να συμπληρώσει σε μεταφρ ένα άλλο μεταλλαγμένο γονίδιο που κωδικοποιεί το LacZΩ σε συγκεκριμένα εργαστηριακά στελέχη του Ε. coli. Ωστόσο, όταν θραύσματα DNA εισάγονται στον φορέα, η παραγωγή του LacZa διακόπτεται, τα κύτταρα επομένως δεν εμφανίζουν δραστηριότητα β-γαλακτοσιδάσης. Η παρουσία ή η απουσία μιας δραστικής β-γαλακτοσιδάσης μπορεί να ανιχνευθεί από το X-gal, το οποίο παράγει μια χαρακτηριστική μπλε χρωστική όταν διασπάται από τη β-γαλακτοσιδάση, παρέχοντας έτσι ένα εύκολο μέσο διάκρισης της παρουσίας ή της απουσίας κλωνοποιημένου προϊόντος σε ένα πλασμίδιο. Σε μελέτες χρωμοσωμικών μετατοπίσεων λευχαιμίας, ο Dobson και οι συνεργάτες του χρησιμοποίησαν μια πρωτεΐνη σύντηξης LacZ σε ποντίκια, [20] εκμεταλλευόμενοι την τάση της β-γαλακτοσιδάσης να ολιγομερίζεται για να προτείνει έναν πιθανό ρόλο για ολιγομερικότητα στη λειτουργία της πρωτεΐνης σύντηξης MLL. [21]

Μια νέα ισομορφή για τη βήτα-γαλακτοσιδάση με βέλτιστη δράση σε pH 6,0 (Senescence Associated beta-gal ή SA-beta-gal) [22] που εκφράζεται ειδικά στη γήρανση (η μη αναστρέψιμη διακοπή ανάπτυξης των κυττάρων). Αναπτύχθηκαν ακόμη και ειδικές ποσοτικές αναλύσεις για την ανίχνευσή του. [23] [24] [25] Ωστόσο, είναι πλέον γνωστό ότι αυτό οφείλεται σε υπερέκφραση και συσσώρευση της λυσοσωμικής ενδογενούς βήτα-γαλακτοσιδάσης [26] και η έκφρασή της δεν απαιτείται για τη γήρανση. Ωστόσο, παραμένει ο πιο ευρέως χρησιμοποιούμενος βιοδείκτης για τα γηρασμένα και γηρασμένα κύτταρα, επειδή είναι αξιόπιστο και εύκολο να ανιχνευθεί.

Ορισμένα είδη βακτηρίων, συμπεριλαμβανομένων Ε. coli, έχουν επιπλέον γονίδια β-γαλακτοσιδάσης. Ένα δεύτερο γονίδιο, που ονομάζεται εξελιγμένη β-γαλακτοσιδάση (ebgA) γονίδιο ανακαλύφθηκε όταν στελέχη με το lacZ γονίδιο που έχει διαγραφεί (αλλά εξακολουθεί να περιέχει το γονίδιο για την περμεάση γαλακτοσίδη, δαντελένιος), επιστρώθηκαν σε μέσο που περιείχε λακτόζη (ή άλλους 3-γαλακτοσίδες) ως μοναδική πηγή άνθρακα. Μετά από λίγο, ορισμένες αποικίες άρχισαν να αναπτύσσονται. Ωστόσο, η πρωτεΐνη EbgA είναι μια αναποτελεσματική λακτάση και δεν επιτρέπει την ανάπτυξη στη λακτόζη. Δύο κατηγορίες μονοσημείων μεταλλάξεων βελτιώνουν δραματικά τη δραστηριότητα του ενζύμου ebg προς τη λακτόζη. [27] [28] και, ως αποτέλεσμα, το μεταλλαγμένο ένζυμο είναι σε θέση να αντικαταστήσει τη β-γαλακτοσιδάση lacZ. [29] Το EbgA και το LacZ είναι 50% πανομοιότυπα σε επίπεδο DNA και 33% πανομοιότυπα σε επίπεδο αμινοξέων. [30] Το ενεργό ένζυμο ebg είναι ένα σύνολο προϊόντων γονιδίου ebgA και γονιδίου ebgC σε αναλογία 1:1 με τη δραστική μορφή των ενζύμων ebg να είναι ένα α4 β4 ετερο-οκταμερές. [31]

Μεγάλο μέρος της εργασίας που γίνεται στη β-γαλακτοσιδάση προέρχεται από Ε. coli. Ωστόσο, το β-gal μπορεί να βρεθεί σε πολλά φυτά (ιδιαίτερα φρούτα), θηλαστικά, μαγιά, βακτήρια και μύκητες. [32] Τα γονίδια της β-γαλακτοσιδάσης μπορεί να διαφέρουν ως προς το μήκος της κωδικεύουσας αλληλουχίας τους και το μήκος των πρωτεϊνών που σχηματίζονται από τα αμινοξέα. [33] Αυτό διαχωρίζει τις β-γαλακτοσιδάσες σε τέσσερις οικογένειες: GHF-1, GHF-2, GHF-35 και GHF-42. [34] Ε. Coli ανήκει στο GHF-2, όλα τα φυτά ανήκουν στο GHF-35 και Thermus thermophilus ανήκει στο GHF-42. [34] [33] Διάφορα φρούτα μπορούν να εκφράζουν πολλαπλά γονίδια β-gal. Υπάρχουν τουλάχιστον 7 γονίδια β-gal που εκφράζονται στην ανάπτυξη του καρπού της τομάτας, τα οποία έχουν ομοιότητα αμινοξέων μεταξύ 33% και 79%. [35] Μια μελέτη που στόχευε στον εντοπισμό του μαλακώματος των φρούτων των ροδάκινων βρήκε 17 διαφορετικές γονιδιακές εκφράσεις των β-γαλακτοσιδασών. [33] Η μόνη άλλη γνωστή κρυσταλλική δομή του β-gal είναι από Thermus thermophilus. [34]


Υδατάνθρακες

Antonio Blanco , Gustavo Blanco , στην Ιατρική Βιοχημεία , 2017

Δισακχαρίτες

Οι δισακχαρίτες σχηματίζονται από τη σύνδεση δύο μονοσακχαριτών. Αυτή η αντίδραση παράγει ένα μόριο νερού. Εδώ θα αναφερθούν μόνο οι πιο σημαντικοί δισακχαρίτες στην ανθρώπινη βιοχημεία.

Μαλτόζη

Η ζάχαρη βύνης ή μαλτόζη είναι προϊόν της υδρόλυσης του αμύλου, που καταλύεται από το ένζυμο αμυλάση. Είναι ελαφρώς γλυκό, πολύ διαλυτό στο νερό και προκύπτει από τη δέσμευση του άνθρακα 1 της α-d-γλυκόζης (α-γλυκοσιδικός δεσμός) με τον άνθρακα 4 μιας άλλης d-γλυκόζης. Η μαλτόζη παράγεται κατά την παρασκευή μπύρας και σχετικών ποτών (ποτά βύνης).

Η ομάδα αλδεΰδης μιας από τις γλυκόζης παραμένει ελεύθερη, δίνοντας στον δισακχαρίτη τις αναγωγικές του ιδιότητες και επιτρέποντάς του να έχει α και β μορφές.

Λακτόζη

Αυτός ο δισακχαρίτης βρίσκεται στο γάλα. Όταν υδρολύονται, απελευθερώνονται γαλακτόζη και γλυκόζη. Ο άνθρακας 1 της β-d-γαλακτόζης (β-γλυκοσιδικός δεσμός) συνδέεται με τον άνθρακα 4 της d-γλυκόζης. Καθώς ο άνθρακας 1 της γλυκόζης παραμένει ελεύθερος, η λακτόζη παρουσιάζει μορφές α και β και έχει αναγωγική ικανότητα.

*Όνομα σύμφωνα με την τρέχουσα ονοματολογία. Το O υποδηλώνει γλυκόζη C1 οξυγόνο δεσμευμένο στο C4 του άλλου.

Σακχαρόζη

Αυτή η ζάχαρη χρησιμοποιείται συνήθως ως γλυκαντικό σε τρόφιμα. Λαμβάνεται από ζαχαροκάλαμο και τεύτλα. Αποτελείται από γλυκόζη και φρουκτόζη, που συνδέονται με διπλό γλυκοσιδικό δεσμό μεταξύ του άνθρακα 1 της α γλυκόζης και του άνθρακα 2 της β-φρουκτόζης. Και οι δύο ομάδες, η αλδεΰδη και η κετόνη, είναι αποκλεισμένες και ο δισακχαρίτης δεν έχει αναγωγικά χαρακτηριστικά.

Η σακχαρόζη είναι δεξιοστροφική και υποβάλλεται σε υδρόλυση παράγει ένα ισομοριακό μείγμα γλυκόζης και φρουκτόζης, στο οποίο η αριστερόστροφη δράση της φρουκτόζης υπερισχύει της δεξιοστροφικής δραστηριότητας της γλυκόζης. Λόγω αυτής της αλλαγής στην περιστροφή του πολωμένου φωτός, το μείγμα γλυκόζης και φρουκτόζης που προκύπτει από την υδρόλυση της σακχαρόζης είναι κοινώς γνωστό ως «ανεστραμμένο σάκχαρο». Το μέλι περιέχει ανεστραμμένο σάκχαρο.

Cellobiose. Αυτός είναι ένας δισακχαρίτης που προκύπτει από την υδρόλυση της κυτταρίνης. Σχηματίζεται από δύο μονάδες γλυκόζης που συνδέονται με δεσμό β-1→4.

Τρεχαλόζη. Αυτός είναι ένας μη αναγωγικός δισακχαρίτης που αποτελείται από δύο μόρια α-d-γλυκόζης συνδεδεμένα με τα ανωμερή υδροξύλια τους (α-d-γλυκοπυρανοσυλ-(1→1)-α-d-γλυκοπυρανοσίδη).


Γιατί η βήτα-D φρουκτοφουρανόζη είναι δύο διαφορετικές δομές όταν είναι σε ελεύθερη μορφή και ως μέρος της σακχαρόζης; - Βιολογία

Σταθείτε σε μια γωνία του δρόμου και ρωτήστε τους ανθρώπους αν ξέρουν τι είναι η ινσουλίνη, και πολλοί θα απαντήσουν, "Δεν έχει να κάνει με το σάκχαρο;Πράγματι, αυτό είναι σωστό, αλλά μια τέτοια απάντηση μοιάζει λίγο με το να λες «Μότσαρτ; Δεν ήταν κάποιο είδος μουσικού;»

Η ινσουλίνη είναι βασικός παράγοντας στον έλεγχο του ενδιάμεσου μεταβολισμού και η μεγάλη εικόνα είναι ότι οργανώνει τη χρήση καυσίμων είτε για αποθήκευση είτε για οξείδωση. Μέσω αυτών των δραστηριοτήτων, η ινσουλίνη έχει βαθιές επιδράσεις τόσο στον μεταβολισμό των υδατανθράκων όσο και στον μεταβολισμό των λιπιδίων και σημαντικές επιρροές στον μεταβολισμό των πρωτεϊνών και των ανόργανων συστατικών. Κατά συνέπεια, οι διαταραχές στη σηματοδότηση της ινσουλίνης έχουν εκτεταμένες και καταστροφικές επιπτώσεις σε πολλά όργανα και ιστούς.

Ο υποδοχέας ινσουλίνης και ο μηχανισμός δράσης

Όπως οι υποδοχείς άλλων πρωτεϊνικών ορμονών, ο υποδοχέας της ινσουλίνης είναι ενσωματωμένος στην πλασματική μεμβράνη. Ο υποδοχέας ινσουλίνης αποτελείται από δύο άλφα υπομονάδες και δύο βήτα υπομονάδες που συνδέονται με δισουλφιδικούς δεσμούς. Οι άλφα αλυσίδες είναι εξ ολοκλήρου εξωκυτταρικές και κατοικούν περιοχές δέσμευσης ινσουλίνης, ενώ οι συνδεδεμένες βήτα αλυσίδες διεισδύουν μέσω της πλασματικής μεμβράνης.

Ο υποδοχέας της ινσουλίνης είναι μια κινάση τυροσίνης. Με άλλα λόγια, λειτουργεί ως ένζυμο που μεταφέρει φωσφορικές ομάδες από το ATP σε υπολείμματα τυροσίνης στις ενδοκυτταρικές πρωτεΐνες-στόχους. Η δέσμευση της ινσουλίνης στις άλφα υπομονάδες προκαλεί τις βήτα υπομονάδες να φωσφορυλιώνονται μόνες τους (αυτοφωσφορυλίωση), ενεργοποιώντας έτσι την καταλυτική δραστηριότητα του υποδοχέα. Ο ενεργοποιημένος υποδοχέας στη συνέχεια φωσφορυλιώνει έναν αριθμό ενδοκυτταρικών πρωτεϊνών, οι οποίες με τη σειρά τους αλλάζουν τη δραστηριότητά τους, δημιουργώντας έτσι μια βιολογική απόκριση.

Αρκετές ενδοκυτταρικές πρωτεΐνες έχουν ταυτοποιηθεί ως υποστρώματα φωσφορυλίωσης για τον υποδοχέα ινσουλίνης, το καλύτερα μελετημένο από τα οποία είναι το υπόστρωμα υποδοχέα ινσουλίνης 1 ή το IRS-1. Όταν το IRS-1 ενεργοποιείται με φωσφορυλίωση, συμβαίνουν πολλά πράγματα. Μεταξύ άλλων, το IRS-1 χρησιμεύει ως ένας τύπος κέντρου σύνδεσης για τη στρατολόγηση και την ενεργοποίηση άλλων ενζύμων που τελικά μεσολαβούν στις επιδράσεις της ινσουλίνης. Μια πιο λεπτομερής ματιά σε αυτές τις διαδικασίες παρουσιάζεται στην ενότητα για τη μεταγωγή σήματος ινσουλίνης.

Μεταβολισμός ινσουλίνης και υδατανθράκων

Η γλυκόζη απελευθερώνεται από διαιτητικούς υδατάνθρακες όπως το άμυλο ή η σακχαρόζη με υδρόλυση μέσα στο λεπτό έντερο και στη συνέχεια απορροφάται στο αίμα. Οι αυξημένες συγκεντρώσεις γλυκόζης στο αίμα διεγείρουν την απελευθέρωση ινσουλίνης και η ινσουλίνη δρα στα κύτταρα σε όλο το σώμα για να διεγείρει την πρόσληψη, τη χρήση και την αποθήκευση της γλυκόζης. Οι επιδράσεις της ινσουλίνης στον μεταβολισμό της γλυκόζης ποικίλλουν ανάλογα με τον ιστό-στόχο. Δύο σημαντικές επιπτώσεις είναι:

1. Η ινσουλίνη διευκολύνει την είσοδο της γλυκόζης στους μυς, στο λιπώδη ιστό και σε αρκετούς άλλους ιστούς. Ο μόνος μηχανισμός με τον οποίο τα κύτταρα μπορούν να προσλάβουν τη γλυκόζη είναι η διευκολυνόμενη διάχυση μέσω μιας οικογένειας μεταφορέων εξόζης. Σε πολλούς ιστούς - οι μύες είναι το κύριο παράδειγμα - ο κύριος μεταφορέας που χρησιμοποιείται για την πρόσληψη της γλυκόζης (που ονομάζεται GLUT4) καθίσταται διαθέσιμος στην πλασματική μεμβράνη μέσω της δράσης της ινσουλίνης.

Όταν οι συγκεντρώσεις ινσουλίνης είναι χαμηλές, οι μεταφορείς γλυκόζης GLUT4 υπάρχουν στα κυτταροπλασματικά κυστίδια, όπου είναι άχρηστοι για τη μεταφορά της γλυκόζης. Η δέσμευση της ινσουλίνης σε υποδοχείς τέτοιων κυττάρων οδηγεί γρήγορα στη σύντηξη αυτών των κυστιδίων με την πλασματική μεμβράνη και την εισαγωγή των μεταφορέων γλυκόζης, δίνοντας έτσι στο κύτταρο την ικανότητα να προσλαμβάνει αποτελεσματικά τη γλυκόζη. Όταν τα επίπεδα της ινσουλίνης στο αίμα μειώνονται και οι υποδοχείς ινσουλίνης δεν είναι πλέον κατειλημμένοι, οι μεταφορείς γλυκόζης ανακυκλώνονται πίσω στο κυτταρόπλασμα.

Θα πρέπει να σημειωθεί εδώ ότι υπάρχουν ορισμένοι ιστοί που δεν χρειάζονται ινσουλίνη για αποτελεσματική πρόσληψη γλυκόζης: σημαντικά παραδείγματα είναι ο εγκέφαλος και το συκώτι. Αυτό συμβαίνει επειδή αυτά τα κύτταρα δεν χρησιμοποιούν το GLUT4 για την εισαγωγή γλυκόζης, αλλά μάλλον έναν άλλο μεταφορέα που δεν είναι ινσουλινοεξαρτώμενος.

2. Η ινσουλίνη διεγείρει το συκώτι να αποθηκεύει γλυκόζη με τη μορφή γλυκογόνου. Ένα μεγάλο μέρος της γλυκόζης που απορροφάται από το λεπτό έντερο προσλαμβάνεται αμέσως από τα ηπατοκύτταρα, τα οποία τη μετατρέπουν στο αποθηκευτικό πολυμερές γλυκογόνο.

Η ινσουλίνη έχει πολλές επιδράσεις στο ήπαρ που διεγείρουν τη σύνθεση γλυκογόνου. Πρώτον, ενεργοποιεί το ένζυμο εξοκινάση, το οποίο φωσφορυλιώνει τη γλυκόζη, παγιδεύοντάς την μέσα στο κύτταρο. Συμπτωματικά, η ινσουλίνη δρα αναστέλλοντας τη δραστηριότητα της γλυκόζης-6-φωσφατάσης. Η ινσουλίνη ενεργοποιεί επίσης αρκετά από τα ένζυμα που εμπλέκονται άμεσα στη σύνθεση του γλυκογόνου, συμπεριλαμβανομένης της φωσφοφρουκτοκινάσης και της συνθάσης του γλυκογόνου. Το καθαρό αποτέλεσμα είναι ξεκάθαρο: όταν η παροχή γλυκόζης είναι άφθονη, η ινσουλίνη «λέει» στο συκώτι να αποθηκεύσει όσο το δυνατόν περισσότερο για να χρησιμοποιηθεί αργότερα.

3. Μια πολύ γνωστή επίδραση της ινσουλίνης είναι η μείωση της συγκέντρωσης της γλυκόζης στο αίμα, κάτι που θα πρέπει να έχει νόημα λαμβάνοντας υπόψη τους μηχανισμούς που περιγράφονται παραπάνω. Ένα άλλο σημαντικό στοιχείο είναι ότι, καθώς οι συγκεντρώσεις γλυκόζης στο αίμα πέφτουν, η έκκριση ινσουλίνης σταματά. Ελλείψει ινσουλίνης, ένα μεγαλύτερο μέρος των κυττάρων στο σώμα καθίσταται ανίκανο να προσλάβει γλυκόζη και αρχίζει μια αλλαγή στη χρήση εναλλακτικών καυσίμων όπως τα λιπαρά οξέα για ενέργεια. Οι νευρώνες, ωστόσο, απαιτούν μια σταθερή παροχή γλυκόζης, η οποία βραχυπρόθεσμα παρέχεται από τα αποθέματα γλυκογόνου.

Όταν τα επίπεδα ινσουλίνης στο αίμα πέφτουν, η σύνθεση γλυκογόνου στο ήπαρ μειώνεται και τα ένζυμα που είναι υπεύθυνα για τη διάσπαση του γλυκογόνου γίνονται ενεργά. Η διάσπαση του γλυκογόνου διεγείρεται όχι μόνο από την απουσία ινσουλίνης αλλά από την παρουσία γλυκαγόνης, η οποία εκκρίνεται όταν τα επίπεδα γλυκόζης στο αίμα πέφτουν κάτω από το φυσιολογικό εύρος.

Μεταβολισμός ινσουλίνης και λιπιδίων

Οι μεταβολικές οδοί για τη χρήση των λιπών και των υδατανθράκων είναι βαθιά και περίπλοκα αλληλένδετες. Λαμβάνοντας υπόψη τις βαθιές επιδράσεις της ινσουλίνης στον μεταβολισμό των υδατανθράκων, είναι λογικό ότι η ινσουλίνη έχει επίσης σημαντικές επιδράσεις στον μεταβολισμό των λιπιδίων, συμπεριλαμβανομένων των εξής:

1. Η ινσουλίνη προάγει τη σύνθεση λιπαρών οξέων στο ήπαρ. Όπως συζητήθηκε παραπάνω, η ινσουλίνη διεγείρει τη σύνθεση γλυκογόνου στο ήπαρ. Ωστόσο, καθώς το γλυκογόνο συσσωρεύεται σε υψηλά επίπεδα (περίπου 5% της ηπατικής μάζας), η περαιτέρω σύνθεση καταστέλλεται έντονα.

Όταν το ήπαρ είναι κορεσμένο με γλυκογόνο, οποιαδήποτε πρόσθετη γλυκόζη που προσλαμβάνεται από τα ηπατοκύτταρα διοχετεύεται σε μονοπάτια που οδηγούν στη σύνθεση λιπαρών οξέων, τα οποία εξάγονται από το ήπαρ ως λιποπρωτεΐνες. Οι λιποπρωτεΐνες διασπώνται στην κυκλοφορία, παρέχοντας ελεύθερα λιπαρά οξέα για χρήση σε άλλους ιστούς, συμπεριλαμβανομένων των λιποκυττάρων, τα οποία τα χρησιμοποιούν για τη σύνθεση τριγλυκεριδίων.

2. Η ινσουλίνη αναστέλλει τη διάσπαση του λίπους στον λιπώδη ιστό αναστέλλοντας την ενδοκυτταρική λιπάση που υδρολύει τα τριγλυκερίδια για να απελευθερώσει λιπαρά οξέα.

Η ινσουλίνη διευκολύνει την είσοδο της γλυκόζης στα λιποκύτταρα και μέσα σε αυτά τα κύτταρα, η γλυκόζη μπορεί να χρησιμοποιηθεί για τη σύνθεση της γλυκερίνης. Αυτή η γλυκερίνη, μαζί με τα λιπαρά οξέα που απελευθερώνονται από το ήπαρ, χρησιμοποιούνται για τη σύνθεση τριγλυκεριδίων μέσα στο λιποκύτταρο. Με αυτούς τους μηχανισμούς, η ινσουλίνη εμπλέκεται στην περαιτέρω συσσώρευση τριγλυκεριδίων στα λιποκύτταρα.

Από την σκοπιά ολόκληρου του σώματος, η ινσουλίνη έχει μια δράση εξοικονόμησης λίπους. Όχι μόνο οδηγεί τα περισσότερα κύτταρα να οξειδώνουν κατά προτίμηση υδατάνθρακες αντί για λιπαρά οξέα για ενέργεια, αλλά η ινσουλίνη διεγείρει έμμεσα τη συσσώρευση λίπους στον λιπώδη ιστό.

Άλλες αξιοσημείωτες επιδράσεις της ινσουλίνης

Εκτός από την επίδραση της ινσουλίνης στην είσοδο της γλυκόζης στα κύτταρα, διεγείρει επίσης την πρόσληψη αμινοξέων, συμβάλλοντας και πάλι στη συνολική αναβολική της δράση. Όταν τα επίπεδα ινσουλίνης είναι χαμηλά, όπως στην κατάσταση νηστείας, η ισορροπία ωθείται προς την αποικοδόμηση της ενδοκυτταρικής πρωτεΐνης.

Η ινσουλίνη αυξάνει επίσης τη διαπερατότητα πολλών κυττάρων σε ιόντα καλίου, μαγνησίου και φωσφορικών αλάτων. Η επίδραση στο κάλιο είναι κλινικά σημαντική. Η ινσουλίνη ενεργοποιεί τις ΑΤΡάσες νατρίου-καλίου σε πολλά κύτταρα, προκαλώντας ροή καλίου στα κύτταρα. Υπό ορισμένες συνθήκες, η ένεση ινσουλίνης μπορεί να σκοτώσει ασθενείς λόγω της ικανότητάς της να καταστέλλει οξεία τις συγκεντρώσεις καλίου στο πλάσμα.

Ανεπάρκεια ινσουλίνης και υπερβολικές ασθένειες

Ο σακχαρώδης διαβήτης, αναμφισβήτητα η πιο σημαντική μεταβολική ασθένεια του ανθρώπου, είναι μια κατάσταση ανεπάρκειας ινσουλίνης. Είναι επίσης μια σημαντική αιτία ασθένειας σε σκύλους και γάτες. Αναγνωρίζονται δύο κύριες μορφές αυτής της ασθένειας:

  • Ο σακχαρώδης διαβήτης τύπου 1 ή ινσουλινοεξαρτώμενος είναι το αποτέλεσμα μιας ειλικρινούς ανεπάρκειας ινσουλίνης. Η εμφάνιση αυτής της ασθένειας είναι συνήθως στην παιδική ηλικία. Οφείλεται στην καταστροφή των βήτα κυττάρων του παγκρέατος, πιθανότατα το αποτέλεσμα της αυτοανοσίας σε ένα ή περισσότερα συστατικά αυτών των κυττάρων. Πολλές από τις οξείες επιδράσεις αυτής της νόσου μπορούν να ελεγχθούν με θεραπεία υποκατάστασης ινσουλίνης. Η διατήρηση αυστηρού ελέγχου των συγκεντρώσεων γλυκόζης στο αίμα με παρακολούθηση, θεραπεία με ινσουλίνη και διαιτητική διαχείριση θα ελαχιστοποιήσει τις μακροπρόθεσμες αρνητικές επιπτώσεις αυτής της διαταραχής στα αιμοφόρα αγγεία, τα νεύρα και άλλα συστήματα οργάνων, επιτρέποντας μια υγιή ζωή.
  • Ο σακχαρώδης διαβήτης τύπου 2 ή μη ινσουλινοεξαρτώμενος ξεκινά ως σύνδρομο αντίστασης στην ινσουλίνη. Δηλαδή, οι ιστοί στόχοι αποτυγχάνουν να ανταποκριθούν κατάλληλα στην ινσουλίνη. Συνήθως, η εμφάνιση αυτής της ασθένειας είναι στην ενήλικη ζωή. Παρά τις μνημειώδεις ερευνητικές προσπάθειες, η ακριβής φύση των ελαττωμάτων που οδηγούν σε διαβήτη τύπου II ήταν δύσκολο να εξακριβωθεί και η παθογένεια αυτής της κατάστασης είναι ξεκάθαρα πολυπαραγοντική. Η παχυσαρκία είναι σαφώς ένας σημαντικός παράγοντας κινδύνου, αλλά σε ορισμένες περιπτώσεις ακραίας παχυσαρκίας σε ανθρώπους και ζώα, η ευαισθησία στην ινσουλίνη είναι φυσιολογική. Επειδή δεν υπάρχει, τουλάχιστον αρχικά, αδυναμία έκκρισης επαρκών ποσοτήτων ινσουλίνης, οι ενέσεις ινσουλίνης δεν είναι χρήσιμες για θεραπεία. Μάλλον η νόσος ελέγχεται μέσω διατροφικής θεραπείας και υπογλυκαιμικών παραγόντων. Ωστόσο, ένας σημαντικός αριθμός ατόμων με διαβήτη τύπου 2 εξελίσσεται στην ανάγκη ινσουλίνης.

Η υπερινσουλιναιμία ή η υπερβολική έκκριση ινσουλίνης είναι συνήθως συνέπεια της αντίστασης στην ινσουλίνη, που σχετίζεται με τον διαβήτη τύπου 2 ή το μεταβολικό σύνδρομο. Πιο σπάνια, η υπερινσουλιναιμία προκύπτει από έναν όγκο που εκκρίνει ινσουλίνη (ινσουλίνωμα) στο πάγκρεας. Η υπερινσουλιναιμία λόγω τυχαίας ή εσκεμμένης ένεσης υπερβολικής ινσουλίνης είναι επικίνδυνη και μπορεί να είναι οξεία απειλητική για τη ζωή επειδή τα επίπεδα γλυκόζης στο αίμα πέφτουν γρήγορα και ο εγκέφαλος λιμοκτονεί για ενέργεια (σοκ ινσουλίνης).

Σύνθεση και Έκκριση Ινσουλίνης

Γλυκαγόνη

Τελευταία ενημέρωση Φεβρουάριος 2019. Στείλτε σχόλια στο [email protected]

Μια βοσνιακή μετάφραση αυτής της σελίδας δημιουργήθηκε από την Amina Dugalic και είναι διαθέσιμη στη Βοσνιακή μετάφραση

Μια φινλανδική μετάφραση αυτής της σελίδας δημιουργήθηκε από την Elsa Jansson και είναι διαθέσιμη στη φινλανδική μετάφραση

Μια γαλλική μετάφραση αυτής της σελίδας δημιουργήθηκε από την Mathilde Guibert και είναι διαθέσιμη στη γαλλική μετάφραση

Μια εβραϊκή μετάφραση αυτής της σελίδας δημιουργήθηκε από την Karen Ann Gaiman και είναι διαθέσιμη στην εβραϊκή μετάφραση

Μια λεττονική μετάφραση αυτής της σελίδας δημιουργήθηκε από τη Margareta Sliwka και είναι διαθέσιμη στη λετονική μετάφραση

Μια ρωσική μετάφραση αυτής της σελίδας δημιουργήθηκε από την Olha Fiodorova και είναι διαθέσιμη σε ρωσική μετάφραση

Μια σλοβακική μετάφραση αυτής της σελίδας δημιουργήθηκε από την Katarina Hornik και είναι διαθέσιμη στη σλοβακική μετάφραση

Μια σουηδική μετάφραση αυτής της σελίδας δημιουργήθηκε από τον David Mucchiano και είναι διαθέσιμη στη σουηδική μετάφραση

Μια ουκρανική μετάφραση αυτής της σελίδας δημιουργήθηκε από την Anna Matesh και είναι διαθέσιμη στην ουκρανική μετάφραση


2.7: Δομή και λειτουργία- Υδατάνθρακες

  • Συνεισφορά από τους Kevin Ahern, Indira Rajagopal, & Taralyn Tan
  • Καθηγητής (Βιοχημείας και Βιοφυσικής) στο Πολιτειακό Πανεπιστήμιο του Όρεγκον

Η ενδογενής γλυκοζυλίωση, από την άλλη πλευρά, προκύπτει με συχνότητα ανάλογη της συγκέντρωσης του ελεύθερου σακχάρου στον οργανισμό. Αυτά συμβαίνουν πιο συχνά με τη φρουκτόζη, τη γαλακτόζη και τη γλυκόζη με αυτή τη φθίνουσα σειρά και ανιχνεύονται στην κυκλοφορία του αίματος. Τόσο οι πρωτεΐνες όσο και τα λιπίδια μπορούν να γλυκαιοποιηθούν και η συσσώρευση ενδογενών τελικών προϊόντων προχωρημένης γλυκοζυλίωσης (AGEs) σχετίζεται με διαβήτη τύπου 2, καθώς και με αυξήσεις καρδιαγγειακών παθήσεων (βλάβη ενδοθηλίου, χόνδρου και ινωδογόνου), περιφερική νευροπάθεια (επίθεση μυελίνης θηκάρι), και κώφωση (απώλεια θήκης μυελίνης).

Ο σχηματισμός AGE αυξάνει το οξειδωτικό στρες, αλλά θεωρείται επίσης ότι επιδεινώνεται από αυτό. Το αυξημένο οξειδωτικό στρες, με τη σειρά του προκαλεί πρόσθετη βλάβη. Η βλάβη στο κολλαγόνο στα αιμοσφαίρια προκαλεί ακαμψία και αποδυνάμωση τους και αποτελεί παράγοντα σκλήρυνσης των αρτηριών και σχηματισμού ανευρυσμάτων, αντίστοιχα. Ένας δείκτης του διαβήτη είναι η αυξημένη γλυκοζυλίωση της αιμοσφαιρίνης στα ερυθρά αιμοσφαίρια, καθώς η συγκέντρωση του κυκλοφορούντος σακχάρου είναι υψηλή στο αίμα των διαβητικών. Η γλυκοζυλίωση της αιμοσφαιρίνης μετράται σε δοκιμές για τον έλεγχο της γλυκόζης αίματος σε διαβητικούς ασθενείς.

Ομοπολυμερές Μονομερής Μονάδα
Γλυκογόνο Γλυκόζη
Κυτταρίνη Γλυκόζη
Αμυλόζη Γλυκόζη
Callose Γλυκόζη
Χιτίνη Ν-ακετυλογλυκοζαμίνη
Ξυλάνη Ξυλόζη
Mannan Mannose
Χρυσολαμιναρίνη Γλυκόζη
Εικόνα 2.189). Μαζί με την πρωτεογλυκάνη που ονομάζεται λουμπρικίνη, το υαλουρονικό οξύ μετατρέπει το νερό σε λιπαντικό υλικό. Το υαλουρονικό οξύ υπάρχει ως επικάλυψη γύρω από κάθε κύτταρο του αρθρικού χόνδρου και σχηματίζει σύμπλοκα με πρωτεογλυκάνες που απορροφούν νερό, δίνοντας ελαστικότητα (αντίσταση στη συμπίεση) στον χόνδρο. Η γήρανση προκαλεί μείωση του μεγέθους των υαλουρονών, αλλά αύξηση της συγκέντρωσης.

Λειτουργία στο δέρμα

Το υαλουρονικό οξύ είναι ένα κύριο συστατικό του δέρματος και έχει λειτουργίες στην επισκευή των ιστών. Με την έκθεση σε υπερβολική ακτινοβολία UVB, τα κύτταρα στο χόριο παράγουν λιγότερη υαλουρόνη και αυξάνουν την αποδόμησή της.

Για ορισμένους καρκίνους το επίπεδο του υαλουρονικού οξέος στο πλάσμα συσχετίζεται με κακοήθεια. Τα επίπεδα υαλουρονικού οξέος έχουν χρησιμοποιηθεί ως δείκτης για τον καρκίνο του προστάτη και του μαστού και για την παρακολούθηση της εξέλιξης της νόσου. Η ένωση μπορεί να χρησιμοποιηθεί για να προκαλέσει επούλωση μετά από χειρουργική επέμβαση καταρράκτη. Το υαλουρονικό οξύ είναι επίσης άφθονο στη μήτρα του κοκκιώδους ιστού που αντικαθιστά έναν θρόμβο φιμπρίνης κατά την επούλωση των πληγών. Στην επούλωση των πληγών, πιστεύεται ότι μεγάλα πολυμερή υαλουρονικού οξέος εμφανίζονται νωρίς και δημιουργούν φυσικά χώρο για τα λευκά αιμοσφαίρια να μεσολαβούν σε μια ανοσολογική απόκριση.

Η διάσπαση του υαλουρονικού οξέος καταλύεται από ένζυμα γνωστά ως υαλουρονιδάσες. Οι άνθρωποι έχουν επτά τύπους τέτοιων ενζύμων, μερικά από τα οποία δρουν ως ογκοκατασταλτικά. Μικρότερα θραύσματα υαλουρονάνης μπορούν να προκαλέσουν φλεγμονώδη απόκριση σε μακροφάγα και δενδριτικά κύτταρα μετά από βλάβη των ιστών. Μπορούν επίσης να εκτελέσουν προαγγειογενετικές λειτουργίες.

Πρωτεογλυκάνες

Οι γλυκοζαμινογλυκάνες βρίσκονται συνήθως συνδεδεμένες με πρωτεΐνες και αυτές αναφέρονται ως πρωτεογλυκάνες. Η σύνδεση μεταξύ της πρωτεΐνης και της γλυκοζαμινογλυκάνης γίνεται μέσω μιας πλευρικής αλυσίδας σερίνης. Οι πρωτεογλυκάνες παράγονται με γλυκοζυλίωση των πρωτεϊνών-στόχων στη συσκευή Golgi.


Το MolView είναι μια διαισθητική διαδικτυακή εφαρμογή ανοιχτού κώδικα που κάνει την επιστήμη και την εκπαίδευση πιο εκπληκτική! Το MolView προορίζεται κυρίως ως πλατφόρμα οπτικοποίησης δεδομένων που βασίζεται στο web. Μπορείτε να χρησιμοποιήσετε το MolView για να πραγματοποιήσετε αναζήτηση σε διάφορες επιστημονικές βάσεις δεδομένων, συμπεριλαμβανομένων των σύνθετων βάσεων δεδομένων, των πρωτεϊνικών βάσεων δεδομένων και των φασματικών βάσεων δεδομένων, και να προβάλετε εγγραφές από αυτές τις βάσεις δεδομένων ως διαδραστικές απεικονίσεις χρησιμοποιώντας τεχνολογίες WebGL και HTML5. Αυτή η εφαρμογή Ιστού είναι χτισμένη πάνω από τις βιβλιοθήκες JavaScript και τις διαδικτυακές υπηρεσίες που αναφέρονται παρακάτω. The Virtual Model Kit has been a source of inspiration for the birth of this project.

    JavaScript libraries
      : Chemical 2D data reader/writer : primary 3D render engine : 3D render engine : 3D render engine and spectrum display

    Click one of the subjects below to learn more. You can also watch some videos on YouTube to get started.

    Subjects

    MolView consists of two main parts, a structural formula editor and a 3D model viewer. The structural formula editor is surround by three toolbars which contain the tools you can use in the editor. Once you’ve drawn a molecule, you can click the 2D to 3D button to convert the molecule into a 3D model which is then displayed in the viewer. Below is a list of all sketch tools.

    Top toolbar

    • Trash: clear the entire canvas
    • Eraser: erase atoms, bonds or the current selection
    • Undo/redo: undo or redo your recent changes
    • Selection tools: all these tool can be used to drag the current selection or individual atoms and bonds. You can add/remove atoms and bonds to the selection by clicking them. If you have selected a separate fragment, you can rotate it by dragging an atom in the selection. You can delete the selection using the DEL key or using the eraser tool. Each tool has different behavior for the right mouse button:
      • Drag: move the entire molecule (you can already use the left mouse button for this)
      • Rectangle select: select atoms and bonds using a rectangular selection area
      • Lasso select: select atoms and bonds by drawing a freehand selection area

      Left toolbar

      • Bonds: pick one of the bond types (single, double, triple, up, down) and add or modify bonds
      • Fragments: pick one of the fragments (benzene, cyclopropane, etc.) and add fragments
      • Chain: create a chain of carbon atoms
      • Charge: increment (+) or decrement (-) the charge of atoms

      Right toolbar

      In this toolbar you can select from a number of elements, you can also pick an element from the periodic table using the last button. You can use the element to create new atoms or modify existing atoms.

      You can load molecules from large databases like PubChem and RCSB using the search form located on the left side of the menu-bar. Just type what you are looking for and a list of available molecules will appear.

      You can also click on the dropdown button next to the search field to select a specific database. This will perform a more extensive search on the selected database. Currently, three big databases are supported:

      1. PubChem
      2. The RCSB Protein Data Bank
      3. The Crystallography Open Database

      ο Εργαλεία menu contains several utility functions which are listed below.

      You can embed or share a specific compound, macromolecule or crystal using the provided URL or HTML code. Note that the linked structure is the one which is currently displayed in the model window. You can also copy the URL from the address bar in order to link to the current structure.

      Εξαγωγή

      • Structural formula image: sketcher snapshot (PNG with alpha channel)
      • 3D model image: model snapshot (PNG, alpha channel in Glmol and ChemDoodle)
      • MOL file: exports a MDL Molfile from the 3D model (common molecules)
      • PDB file: exports a Protein Data Bank file from the 3D model (macromolecules)
      • CIF file: exports a Crystallographic Information File from the 3D model (crystal structures)

      Information card

      This collects and displays information about the structural formula.

      Spectroscopy

      This shows a new layer where you can view molecular spectra of the current structural formula (loaded from the Sketcher) More details are covered in the Spectroscopy chapter.

      3D model resource

      This redirects you to the web-page for the current 3D model on the website of its source database (except when the model is resolved using the Chemical Identifier Resolver)

      Advanced search

      These functions allow you to perform some advanced searches through the PubChem database using the structural formula from the sketcher.

      1. Similarity search: search for compounds with a similar structural formula
      2. Substructure search: search for compounds with the current structure as subset
      3. Superstructure search: search for compounds with the current structure as superset

      You can open the Spectroscopy view via Tools > Spectroscopy. You can view three kinds of molecular spectra.

      Export data

      You can also export different kinds of data from the currently selected spectrum.

      • PNG image: snapshot from interactive spectrum
      • JCAMP file: JCAMP-DX file of the current spectrum

      ο Model menu contains some general functions for the 3D model.

      Reset

      This function sets the model position, zoom and rotation back to default.

      Representation

      You can choose from a list of different molecule representations including ball and stick, stick, van der Waals spheres, wireframe and lines. Macromolecules are automatically drawn using ribbons.

      Ιστορικό

      You can switch between a black, gray or white background. The default background is black (exported images from GLmol or ChemDoodle have a transparent background)

      Engines

      You can choose from three different render engines: GLmol, Jmol και ChemDoodle. GLmol is used as default render engine. GLmol and ChemDoodle are based on WebGL, a browser technology to support 3D graphics. If WebGL is not available in your browser, Jmol will be used for all rendering.

      MolView automatically switches to:

      1. Jmol if you execute functions from the Jmol menu
      2. GLmol if you load macromolecules (due to significant higher performance)
      3. ChemDoodle if you load a crystal structure (GLmol cannot render crystal structures)

      You might want to switch back to GLmol when you do no longer need Jmol or ChemDoodle since GLmol has a better performance.

      Note that macromolecules are drawn slightly different in each engine. ChemDoodle provides the finest display. You should, however, avoid using ChemDoodle for very large macromolecules.

      Model transformation

      You can rotate, pan and zoom the 3D model. Use the right button for rotation, the middle button for translation (except for ChemDoodle) and the scrollwheel for zooming. On touch devices, you can rotate the model with one finger and scale the model using two fingers.

      Crystallography

      You can load an array of crystal cells (2x2x2 or 1x3x3) or a single unit cell when viewing crystal structures.

      Fog and clipping

      When you are viewing large structures, like proteins, it can be useful to hide a certain part using fog or a clipping plane. GLmol offers a few options to do this.

      1. Fog: you can move the fog forward by dragging the mouse πάνω while holding CTRL + SHIFT (drag in the opposite direction to move the fog backward)
      2. Clipping plane: you can move a frontal clipping plane into the structure by dragging the mouse to the αριστερά while holding CTRL + SHIFT (drag in the opposite direction to move the clipping plane back)

      ο Πρωτεΐνη menu offers a number of protein display settings including different color schemes and different chain representations.

      Show bio assembly

      When loading a protein structure, MolView shows the asymmetric unit by default. This function allows you to view the full biological unit instead.

      Chain representation

      You can choose from four different chain representations. You can also view the full chain structure by enabling the Bonds επιλογή.

      1. Ribbon: draws ribbon diagram (default representation)
      2. Cylinder and plate: solid cylinders for α-helices and solid plates for β-sheets
      3. B-factor tube: tube with B-factor as thickness (thermal motion)
      4. C-alpha trace: lines between central carbon atom in amino-acids (very fast rendering)

      Chain coloring

      You can choose from six chain color schemes.

      1. Secondary structures: different colors for α-helices, β-sheets, etc.
      2. Spectrum: color spectrum (rainbow)
      3. Chain: each chains gets a different color
      4. Residue: all amino-acid residues are colored differently
      5. Polarity: colors polar amino-acids red and non polar amino-acids white
      6. B-factor: blue for low B-factor and red for high B-factor (if provided)

      ο Jmol menu offers some awesome Jmol-only functions and calculations.

      Σαφή

      Clears all executed calculations and measurements.

      High Quality

      Enables High Quality rendering in Jmol (enabled by default on fast devices) When turned off, anti-aliasing is disabled and the model is drawn using lines while transforming it.

      Calculations

      You can perform the following Jmol calculations in Jmol:

      • MEP surface lucent/opaque: calculates and projects molecular electrostatic potential on a translucent or opaque van der Waals surface
      • Charge: calculates and projects atomic charge as text label and white to atom color gradient
      • Bond dipoles: calculates and draws individual bond dipoles
      • Overall dipole: calculates and draws net bond dipole
      • Energy minimization: executes an interactive MMFF94 energy minimization (note that this function only executes a maximum of 100 minimization steps at a time)

      Measurement

      You can measure distance, angle and torsion using Jmol. You can activate and deactivate one of these measurement types via the Jmol menu.

      • Απόσταση distance between two atoms in nm
      • Angle angle between two bonds in degrees
      • Torsion torsion between four atoms in degrees

      Note that in some cases, the resolved 3D model is only an approach of the real molecule, this means you have to execute an Energy minimization in order to do reliable measurements.


      Εισαγωγή

      Every chemical compound absorbs, transmits, or reflects light (electromagnetic radiation) over a certain range of wavelength. Spectrophotometry is a measurement of how much a chemical substance absorbs or transmits. Spectrophotometry is widely used for quantitative analysis in various areas (e.g., chemistry, physics, biology, biochemistry, material and chemical engineering, clinical applications, industrial applications, etc). Any application that deals with chemical substances or materials can use this technique. In biochemistry, for example, it is used to determine enzyme-catalyzed reactions. In clinical applications, it is used to examine blood or tissues for clinical diagnosis. There are also several variations of the spectrophotometry such as atomic absorption spectrophotometry and atomic emission spectrophotometry.

      A spectrophotometer is an instrument that measures the amount of photons (the intensity of light) absorbed after it passes through sample solution. With the spectrophotometer, the amount of a known chemical substance (concentrations) can also be determined by measuring the intensity of light detected. Depending on the range of wavelength of light source, it can be classified into two different types:

      • UV-visible spectrophotometer: uses light over the ultraviolet range (185 - 400 nm) and visible range (400 - 700 nm) of electromagnetic radiation spectrum.
      • IR spectrophotometer: uses light over the infrared range (700 - 15000 nm) of electromagnetic radiation spectrum.

      In visible spectrophotometry, the absorption or the transmission of a certain substance can be determined by the observed color. For instance, a solution sample that absorbs light over all visible ranges (i.e., transmits none of visible wavelengths) appears black in theory. On the other hand, if all visible wavelengths are transmitted (i.e., absorbs nothing), the solution sample appears white. If a solution sample absorbs red light (

      700 nm), it appears green because green is the complementary color of red. Visible spectrophotometers, in practice, use a prism to narrow down a certain range of wavelength (to filter out other wavelengths) so that the particular beam of light is passed through a solution sample.


      Why is beta- D fructofuranose two different structures when in free form and as part of sucrose? - Βιολογία

      Tag words: bacterial structure, flagellum, flagella, pilus, pili, fimbriae, capsule, S-layer, glycocalyx, slime layer, biofilm, outer membrane, LPS, cell wall, peptidoglycan, murein, teichoic acid, plasma membrane, cell membrane, phospholipid bilayer, transport system, proton motive force, pmf, ATPase, DNA, chromosome, nucleoid, ribosome, 30S subunit, 50S subunit, 16S rRNA, inclusion, PHB, glycogen, carboxysome, endospore, parasporal crystal.

      (This chapter has 10 pages)

      Τοίχωμα κυττάρων

      The cell walls of bacteria deserve special attention for several reasons:

      1. They are an essential structure for viability, as described above.
      2. They are composed of unique components found nowhere else in nature.
      3. They are one of the most important sites for attack by antibiotics.
      4. They provide ligands for adherence and receptor sites for drugs or viruses.
      5. They cause symptoms of disease in animals.
      6. They provide for immunological distinction and immunological variation among strains of bacteria.

      Most procaryotes have a rigid κυτταρικό τοίχωμα. The cell wall is an essential structure that protects the cell protoplast from mechanical damage and from osmotic rupture or lysis. Procaryotes usually live in relatively dilute environments such that the accumulation of solutes inside the procaryotic cell cytoplasm greatly exceeds the total solute concentration in the outside environment. Thus, the osmotic pressure against the inside of the plasma membrane may be the equivalent of 10-25 atm. Since the membrane is a delicate, plastic structure, it must be restrained by an outside wall made of porous, rigid material that has high tensile strength. Such a material is murein, the ubiquitous component of bacterial cell walls.

      Murein is a unique type of peptidoglycan , a polymer of disaccharides (glycan) cross-linked by short chains of amino acids (peptide). Many types of peptidoglycan exist. All Bacterial peptidoglycans contain N-acetylmuramic acid, which is the definitive component of murein. The cell walls of Archaea may be composed of protein, polysaccharides, or peptidoglycan-like molecules, but never do they contain murein. This feature distinguishes the Bacteria from the Archaea.

      Στο Gram-positive Bacteria (those that retain the purple crystal violet dye when subjected to the Gram-staining procedure), the cell wall consists of several layers of peptidoglycan. Running perpendicular to the peptidoglycan sheets is a group of molecules called teichoic acids which are unique to the Gram-positive cell wall (Figure 14).

      Figure 14. Structure of the Gram-positive bacterial cell wall. The wall is relatively thick and consists of many layers of peptidoglycan interspersed with teichoic acids that run perpendicular to the peptidoglycan sheets.

      Στο Gram-negative Bacteria (which do not retain the crystal violet), the cell wall is composed of a single layer of peptidoglycan surrounded by a membranous structure called the outer membrane. The outer membrane of Gram-negative bacteria invariably contains a unique component, lipopolysaccharide (LPS ή endotoxin), which is toxic to animals. In Gram-negative bacteria the outer membrane is usually thought of as part of the cell wall (Figure 15).


      Figure 15. Structure of the Gram-negative cell wall. The wall is relatively thin and contains much less peptidoglycan than the Gram-positive wall. Also, teichoic acids are absent. However, the Gram negative cell wall consists of an outer membrane that is outside of the peptidoglycan layer. The outer membrane is attached to the peptidoglycan sheet by a unique group of lipoprotein molecules.


      In the Gram-positive Bacteria, the cell wall is thick (15-80 nanometers), consisting of several layers of peptidoglycan. In the Gram-negative Bacteria the cell wall is relatively thin (10 nanometers) and is composed of a single layer of peptidoglycan surrounded by an outer membrane.

      P eptidoglycan structure and arrangement in Ε. coli is representative of all Εντεροβακτηρίδια, as well as many other Gram-negative bacteria. The glycan backbone is made up of alternating molecules of N-acetylglucosamine (G) and N-acetylmuramic acid (M) connected by a beta 1,4-glycoside bond. The 3-carbon of N-acetylmuramic acid (M) is substituted with a lactyl ether group derived from pyruvate. The lactyl ether connects the glycan backbone to a peptide side chain that contains L-alanine, (L-ala), D-glutamate (D-glu), Diaminopimelic acid (DAP), and D-alanine (D-ala). MurNAc is unique to bacterial cell walls, as is D-glu, DAP and D-ala. The muramic acid subunit of Ε. coli is shown in Figure 16 below.


      Figure 16. The structure of the muramic acid subunit of the peptidoglycan of Escherichia coli. This is the type of murein found in most Gram-negative bacteria. The glycan backbone is a repeat polymer of two amino sugars, N-acetylglucosamine (G) and N-acetylmuramic acid (M). Attached to the N-acetylmuramic acid is a tetrapeptide consisting of L-ala-D-glu-DAP-D-ala. σι. Abbreviated structure of the muramic acid subunit. ντο. Nearby tetrapeptide side chains may be linked to one another by an interpeptide bond between DAP on one chain and D-ala on the other. ρε. The polymeric form of the molecule.

      Strands of murein are assembled in the periplasm from about 10 muramic acid subunits. Then the strands are connected to form a continuous glycan molecule that encompasses the cell. Wherever their proximity allows it, the tetrapeptide chains that project from the glycan backbone can be cross-linked by an interpeptide bond between a free amino group on DAP and a free carboxy group on a nearby D-ala. The assembly of peptidoglycan on the outside of the plasma membrane is mediated by a group of periplasmic enzymes, which are transglycosylases, transpeptidases and carboxypeptidases. The mechanism of action of penicillin and related beta-lactam antibiotics is to block transpeptidase και καρβοξυπεπτιδάση enzymes during their assembly of the murein cell wall. Hence, the beta lactam antibiotics are said to "block cell wall synthesis" in the bacteria.

      The glycan backbone of the peptidoglycan molecule can be cleaved by an enzyme called lysozyme that is present in animal serum, tissues and secretions, and in the phagocytic lysosome. The function of lysozyme is to lyse bacterial cells as a constitutive defense against bacterial pathogens. Some Gram-positive bacteria are very sensitive to lysozyme and the enzyme is quite active at low concentrations. Lachrymal secretions (tears) can be diluted 1:40,000 and retain the ability to lyse certain bacterial cells. Gram-negative bacteria are less vulnerable to attack by lysozyme because their peptidoglycan is shielded by the outer membrane. The exact site of lysozymal cleavage is the beta 1,4 bond between N-acetylmuramic acid (M) and N-acetylglucosamine (G) , such that the muramic acid subunit shown in Figure 16(a) is the result of the action of lysozyme on bacterial peptidoglycan.

      In Gram-positive bacteria there are numerous different peptide arrangements among peptidoglycans. The best studied is the murein of Η ασθένεια του σταφυλοκοκου shown in Figure 17 below. In place of DAP (in Ε. coli) is the diamino acid, L-lysine (L-lys), and in place of the interpeptide bond (in Gram-negatives) is an interpeptide bridge of amino acids that connects a free amino group on lysine to a free carboxy group on D-ala of a nearby tetrapeptide side chain. This arrangement apparently allows for more frequent cross-bonding between nearby tetrapeptide side chains. Σε S. aureus, the interpeptide bridge is a peptide consisting of 5 glycine molecules (called a pentaglycine bridge). Assembly of the interpeptide bridge in Gram-positive murein is inhibited by the beta lactam antibiotics in the same manner as the interpeptide bond in Gram-negative murein. Gram-positive bacteria are more sensitive to penicillin than Gram-negative bacteria because the peptidoglycan is not protected by an outer membrane and it is a more abundant molecule. In Gram-positive bacteria, peptidoglycans may vary in the amino acid in place of DAP or L-lys in position 3 of the tetrapeptide, and in the exact composition of the interpeptide bridge. At least eight different types of peptidoglycan exist in Gram-positive bacteria.


      Figure 17. Schematic diagram of the peptidoglycan sheet of Η ασθένεια του σταφυλοκοκου. G = N-acetyl-glucosamine M = N-acetyl-muramic acid L-ala = L-alanine D-ala = D-alanine D-glu = D-glutamic acid L-lys = L-lysine. This is one type of murein found in Gram-positive bacteria. Σε σύγκριση με το Ε. coli peptidoglycan (Figure 7) there is L-lys in place of DAP (diaminopimelic acid) in the tetrapeptide. The free amino group of L-lys is substituted with a glycine pentapeptide (gly-gly-gly-gly-gly-) which then becomes an interpeptide bridge forming a link with a carboxy group from D-ala in an adjacent tetrapeptide side chain. Gram-positive peptidoglycans differ from species to species, mainly in regards to the amino acids in the third position of the tetrapeptide side chain and in the amino acid composition of the interpeptide bridge.

      Gram-negative bacteria may contain a single monomolecular layer of murein in their cell walls while Gram-positive bacteria are thought to have several layers or "wraps" of peptidoglycan. Closely associated with the layers of peptidoglycan in Gram-positive bacteria are a group of molecules called teichoic acids. Teichoic acids are linear polymers of polyglycerol or polyribitol substituted with phosphates and a few amino acids and sugars. The teichoic acid polymers are occasionally anchored to the plasma membrane (called lipoteichoic acid, LTA ) apparently directed outward at right angles to the layers of peptidoglycan. The functions of teichoic acid are not known. They are essential to viability of Gram-positive bacteria in the wild. One idea is that they provide a channel of regularly-oriented negative charges for threading positively charged substances through the complicated peptidoglycan network. Another theory is that teichoic acids are in some way involved in the regulation and assembly of muramic acid subunits on the outside of the plasma membrane. There are instances, particularly in the streptococci, wherein teichoic acids have been implicated in the adherence of the bacteria to tissue surfaces.


      Βιβλιογραφικές αναφορές

      Ella ME, Lanham-New SA, Kok K. Nutrition. In: Feather A, Waterhouse M, eds. Kumar and Clarke's Clinical Medicine. 10th ed. Philadelphia, PA: Elsevier 2021:chap 33.

      Iturrino JC, Lembo AJ. Δυσκοιλιότητα. In: Feldman M, Friedman LS, Brandt LJ, eds. Sleisenger and Fordtran's Gastrointestinal and Liver Disease. 11η έκδ. Philadelphia, PA: Elsevier 2021:chap 19.

      Maqbool A, Parks EP. Shaikhkhalil A, Panganiban J, Mitchell JA, Stallings VA. Nutritional requirements. In: Kliegman RM, St. Geme JW, Blum NJ, Shah SS, Tasker RC, Wilson KM, eds. Nelson Textbook of Pediatrics. 21st ed. Philadelphia, PA: Elsevier 2020:chap 55.